F1-ATPase Inibitori
I comuni inibitori della F1-ATPasi includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, l'oligomicina A CAS 579-13-5, la venturicidina A CAS 33538-71-5, la bafilomicina A1 CAS 88899-55-2, il DCC CAS 538-75-0 e il TBTC CAS 1461-22-9.
Gli inibitori chimici della F1-ATPasi agiscono attraverso vari meccanismi per impedire la capacità dell'enzima di sintetizzare ATP. L'oligomicina A, ad esempio, si lega selettivamente alla subunità OSCP della F1-ATPasi, bloccando di fatto il flusso di protoni attraverso l'unità F0, essenziale per la funzione di sintesi di ATP dell'enzima. Allo stesso modo, la venturicidina A interrompe la traslocazione del protone, colpendo la componente F0 del complesso dell'ATP sintasi, inibendo così l'attività dell'enzima. La bafilomicina A1, pur essendo principalmente un inibitore della H+-ATPasi di tipo vacuolare, può influenzare indirettamente la F1-ATPasi interrompendo il gradiente protonico. Questo gradiente è fondamentale per mantenere l'equilibrio acido-base e il potenziale di membrana necessari per il funzionamento della F1-ATPasi. La DCCD, o N,N'-dicicloesilcarbodiimmide, si lega covalentemente ai gruppi carbossilici sui residui aminoacidici del componente F0, bloccando il trasporto di protoni e quindi la sintesi di ATP da parte della F1-ATPasi.
Proseguendo con il tema dell'inibizione, il cloruro di tributilstagno interagisce con il complesso proteico contenente la F1-ATPasi, modificandone la conformazione e inibendo la sintesi di ATP. La quercetina compete con l'ATP per i siti di legame sulla F1-ATPasi, ostacolando l'azione catalitica dell'enzima. L'aurovertina B ha come bersaglio la subunità beta, inibendo direttamente l'attività catalitica dell'enzima. Anche composti come la bedaquilina e l'efrapeptina dimostrano un'azione inibitoria; la bedaquilina si lega alla subunità c del complesso F0, interferendo con il gradiente protonico e, di conseguenza, con la funzionalità della F1-ATPasi, mentre l'efrapeptina impedisce i necessari cambiamenti conformazionali all'interno della porzione F1 del complesso enzimatico. Infine, agenti come il resveratrolo e la sodio azide influenzano la F1-ATPasi alterando la struttura dell'enzima o legandosi ai centri metallici cruciali per la catalisi, impedendo così la capacità dell'enzima di produrre ATP.
VEDI ANCHE...
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $175.00 $600.00 $1179.00 $5100.00 $9180.00 | 26 | |
L'oligomicina A si lega alla subunità OSCP (oligomicina sensitivity-conferring protein) della F1-ATPasi, inibendo specificamente il flusso di protoni attraverso l'unità F0, che è essenziale per l'attività ATP sintasi della F1-ATPasi, portando all'inibizione funzionale della sintesi di ATP. | ||||||
Venturicidin A | 33538-71-5 | sc-202380 sc-202380A | 1 mg 5 mg | $203.00 $465.00 | ||
La Venturicidina A interferisce con la traslocazione del protone attraverso il componente F0 del complesso ATP sintasi, portando all'inibizione della sintesi di ATP da parte della F1-ATPasi, poiché il gradiente protonico è necessario per la sua funzione. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | $96.00 $250.00 $750.00 $1428.00 | 280 | |
La bafilomicina A1 è un inibitore specifico della H+-ATPasi di tipo vacuolare. Interrompendo il gradiente protonico mantenuto dalla V-ATPasi, inibisce indirettamente la F1-ATPasi alterando l'equilibrio acido-base generale e il potenziale di membrana, che sono fondamentali per la funzione della F1-ATPasi. | ||||||
DCC | 538-75-0 | sc-239713 sc-239713A | 25 g 100 g | $71.00 $204.00 | 3 | |
Il DCCD agisce legandosi in modo covalente ai gruppi carbossilici dei residui aminoacidici della componente F0 dell'ATP sintasi, che è in stretta interazione con la F1-ATPasi, inibendo la funzione dell'enzima bloccando il trasporto di protoni, fondamentale per la sintesi di ATP effettuata dalla F1-ATPasi. | ||||||
TBTC | 1461-22-9 | sc-251105 | 5 g | $47.00 | ||
Il cloruro di tributilstagno inibisce l'attività dell'ATPasi mitocondriale legandosi al complesso proteico che comprende l'F1-ATPasi, influenzando la sua conformazione e, quindi, la sua attività enzimatica che impedisce direttamente la sintesi di ATP. | ||||||
Diethylstilbestrol | 56-53-1 | sc-204720 sc-204720A sc-204720B sc-204720C sc-204720D | 1 g 5 g 25 g 50 g 100 g | $70.00 $281.00 $536.00 $1076.00 $2142.00 | 3 | |
È stato riscontrato che il dietilstilbestrolo, un estrogeno sintetico non steroideo, inibisce l'attività della F1-ATPasi mitocondriale interferendo con la struttura e la funzione della proteina, portando a una riduzione della sintesi di ATP. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercetina può inibire la F1-ATPasi competendo con l'ATP per i siti di legame dell'enzima, ostacolando così la capacità dell'enzima di catalizzare la sintesi di ATP. | ||||||
Aphidicolin | 38966-21-1 | sc-201535 sc-201535A sc-201535B | 1 mg 5 mg 25 mg | $82.00 $300.00 $1082.00 | 30 | |
L'aurovertina B si lega alla subunità beta della F1-ATPasi, inibendone l'attività catalitica, con conseguente inibizione della sintesi di ATP. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Il resveratrolo ha dimostrato di inibire l'attività della F1-ATPasi, forse alterando la struttura dell'enzima o la stabilità del potenziale di membrana mitocondriale, che è fondamentale per il funzionamento dell'ATP sintasi. | ||||||
Sodium azide | 26628-22-8 | sc-208393 sc-208393B sc-208393C sc-208393D sc-208393A | 25 g 250 g 1 kg 2.5 kg 100 g | $42.00 $152.00 $385.00 $845.00 $88.00 | 8 | |
La sodio azide inibisce la sintesi di ATP legandosi ai centri metallici della F1-ATPasi, in particolare quelli che sono essenziali per l'attività catalitica dell'enzima, inibendo così direttamente la sua funzione nella produzione di ATP. | ||||||