dsg1β Inibitori

I comuni inibitori della dsg1β comprendono, ma non solo, il disulfiram CAS 97-77-8, l'α-iodoacetamide CAS 144-48-9, la vitamina K3 CAS 58-27-5, il cloruro di cadmio anidro CAS 10108-64-2 e l'ossido di fenilarsina CAS 637-03-6.

Gli inibitori chimici di Dsg1β agiscono attraverso diversi meccanismi per interrompere la funzione della proteina. Ebselen agisce reagendo con i gruppi tiolici sui residui di cisteina all'interno della Dsg1β, un processo che può portare all'interruzione dell'adesione intercellulare. Questo perché i gruppi tiolici sono fondamentali per mantenere l'integrità strutturale e la funzione della proteina. Allo stesso modo, il disulfiram inibisce la Dsg1β formando legami disolfuro con i residui di cisteina, che possono alterare la conformazione della proteina e comprometterne la funzionalità adesiva. La iodoacetamide, un altro inibitore, alchila i residui di cisteina della Dsg1β, impedendo la formazione dei ponti disolfuro necessari per la corretta funzione e stabilità della proteina. In presenza di menadione, la Dsg1β è inibita dall'induzione dello stress ossidativo, che promuove la formazione di specie reattive dell'ossigeno che modificano i residui di cisteina, interrompendo le interazioni adesive della proteina.

Altri inibitori, come il cloruro di cadmio e l'acetato di piombo (II), si legano ai gruppi sulfidrilici di Dsg1β, interferendo con le interazioni proteina-proteina e destabilizzando la sua funzione. L'ossido di fenilarsina, reticolando i residui di cisteina, può disturbare le capacità strutturali e adesive di Dsg1β. Il metanetosolfonato di metile agisce metilando i residui di cisteina, inducendo cambiamenti conformazionali che compromettono la funzione della proteina. Al contrario, l'N-Etilmaleimide forma addotti stabili con i residui di cisteina, determinando una modificazione irreversibile della Dsg1β e compromettendone l'integrità strutturale e le proprietà adesive. Inoltre, l'o-fenantrolina e il cliochinolo inibiscono la Dsg1β chelando rispettivamente gli ioni metallici essenziali e gli ioni di zinco, importanti per la struttura e la funzione della proteina. Infine, il thimerosal si lega ai gruppi tiolici della Dsg1β, inibendo le interazioni adesive e le funzioni cellulari della proteina.