CapZ-α Inibitori
Gli inibitori comuni di CapZ-α includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la citocalasina D CAS 22144-77-0, la latrunculina A, la latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la jasplakinolide CAS 102396-24-7, la falloidina CAS 17466-45-4 e il cloridrato ML-7 CAS 110448-33-4.
Le classi chimiche note come inibitori di CapZ-α comprendono composti che influenzano la dinamica dell'actina, che possono influenzare indirettamente la funzione di CapZ-α. CapZ-α è fondamentale nel tappare le estremità spinate dei filamenti di actina, un'azione essenziale per regolare la polimerizzazione dell'actina e mantenere l'integrità strutturale delle cellule. Gli inibitori elencati, pur non avendo come bersaglio diretto CapZ-α, esercitano i loro effetti attraverso la modulazione dell'assemblaggio dei filamenti di actina, della stabilità o delle interazioni con altre proteine che legano l'actina. Ad esempio, la citocalasina D e la latrunculina A si legano direttamente ai filamenti di actina e ai monomeri, rispettivamente, interrompendo il processo di polimerizzazione e riducendo potenzialmente la necessità di attività di CapZ-α. La swinholide A, recidendo i filamenti di actina, e la jasplakinolide, attraverso la stabilizzazione dei filamenti, alterano l'equilibrio tra polimerizzazione e depolimerizzazione dell'actina, influenzando la funzione di CapZ-α.
Gli inibitori di CapZ-α hanno come bersaglio i nucleatori dell'actina, come il complesso Arp2/3 e le formine, influenzando così indirettamente la formazione di nuovi filamenti di actina che CapZ-α andrebbe a tappare. Allo stesso modo, gli inibitori delle proteine che regolano la dinamica dell'actina, rispettivamente MLCK e ROCK, e la blebbistatina, un inibitore della miosina II, possono modificare il citoscheletro di actina. Queste alterazioni possono modificare i requisiti cellulari per il capping mediato da CapZ-α. Questi composti modulano collettivamente il citoscheletro di actina, influenzando così indirettamente la funzionalità di CapZ-α senza legarsi o alterare direttamente la proteina stessa. Le interazioni di queste sostanze chimiche con la dinamica dell'actina offrono spunti di riflessione sulla regolazione indiretta dell'attività di CapZ-α e sottolineano la complessità di indirizzare specifiche funzioni proteiche attraverso la rete del citoscheletro di actina.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citocalasina D si lega alle estremità in crescita dei filamenti di actina, impedendo l'ulteriore polimerizzazione e portando alla depolimerizzazione. Sebbene non abbia come bersaglio diretto CapZ-α, tappando l'estremità spinata, può imitare la funzione di CapZ-α, entrando così potenzialmente in competizione con essa e diminuendo indirettamente la sua attività di tappatura sui nuovi filamenti. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A si lega alla G-actina monomerica, sequestrandola e impedendo la sua polimerizzazione in F-actina. Con meno G-actina disponibile per l'allungamento dei filamenti, il ruolo di CapZ-α nel tappare le estremità spinate dei filamenti di actina può essere indirettamente influenzato dal fatto che ci sono meno filamenti che devono essere tappati. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Il jasplakinolide stabilizza i filamenti di actina e ne promuove l'assemblaggio. Non inibisce direttamente CapZ-α, ma stabilizzando i filamenti, può ridurre il tasso di turnover delle estremità dei filamenti di actina, riducendo così potenzialmente la necessità della funzione di capping di CapZ-α. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
La falloidina si lega e stabilizza la F-actina, impedendo la depolimerizzazione dei filamenti. Sebbene non sia un inibitore diretto di CapZ-α, la stabilizzazione dei filamenti di actina può ridurre l'intervallo dinamico entro il quale CapZ-α opera, in quanto sarebbero disponibili meno estremità libere per il capping. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
ML-7 è un inibitore della chinasi della catena leggera della miosina (MLCK). Influisce sulla contrattilità dell'actina-miosina e può influenzare indirettamente la tensione e la dinamica dei filamenti di actina, che possono alterare i requisiti dell'attività di tappatura di CapZ-α. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 è un inibitore della protein chinasi associata a Rho (ROCK), che svolge un ruolo nell'organizzazione del citoscheletro di actina. Inibendo ROCK, Y-27632 può portare a cambiamenti nella dinamica dell'actina e potenzialmente ridurre la necessità cellulare dell'azione di CapZ-α. | ||||||
(S)-(−)-Blebbistatin | 856925-71-8 | sc-204253 sc-204253A sc-204253B sc-204253C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $71.00 $260.00 $485.00 $949.00 | ||
La blebbistatina è un inibitore della miosina II e influisce sulla contrazione muscolare e sulla motilità cellulare interferendo con l'interazione miosina-actina. La riduzione delle interazioni actina-miosina può portare a cambiamenti nella dinamica dei filamenti di actina, che potrebbero influenzare indirettamente l'attività di CapZ-α. | ||||||
BEZ235 | 915019-65-7 | sc-364429 | 50 mg | $207.00 | 8 | |
SMIFH2 è un inibitore della famiglia di proteine formin, che sono coinvolte nella nucleazione e nell'allungamento dell'actina. L'inibizione della formina può portare a una diminuzione dell'allungamento dei filamenti, che può ridurre il requisito della funzione di capping di CapZ-α. | ||||||