Calpain II Attivatori

I comuni attivatori dell'inibitore di calpaina II includono, ma non solo, la calpeptina CAS 117591-20-5, MDL-28170 CAS 88191-84-8, PD 151746 CAS 179461-52-0, leupeptina emisolfato CAS 55123-66-5 e E-64 CAS 66701-25-5.

L'inibitore della calpaina II, un enzima proteolitico, ha diversi inibitori che ne modulano l'attività, regolando così l'integrità e la funzione delle proteine cellulari. Composti come l'ALLN (N-Acetyl-Leu-Leu-Norleucinal) e la Calpeptina si legano specificamente al sito attivo dell'Inibitore II della Calpaina, ostacolando la sua capacità di tagliare i substrati. Questa inibizione è fondamentale per preservare l'integrità strutturale e funzionale delle proteine cellulari. Allo stesso modo, MDL 28170 (acido Val-Leu-Lys) e PD150606 colpiscono selettivamente l'inibitore II della calpaina, con MDL 28170 che blocca direttamente l'attività catalitica e PD150606 che si lega al dominio di legame del calcio, impedendo così l'attivazione dell'enzima.

Altri inibitori, come leupeptina, E-64 e AK295, funzionano legandosi in modo reversibile o irreversibile al sito attivo dell'inibitore II della calpaina, impedendone l'attività proteolitica. Questi inibitori svolgono un ruolo importante nella protezione delle proteine cellulari, soprattutto in condizioni di stress o patologia cellulare in cui l'attività della calpaina potrebbe essere dannosa. Inibitori sintetici come SJA6017, A-705253 e SNJ-1945 sono stati sviluppati per colpire efficacemente l'inibitore II della calpaina, offrendo strategie per mitigare i danni cellulari mediati dalla calpaina. CI-2 (Calpain Inhibitor 2) e Z-Leu-Leu-CHO (MG-132) contribuiscono ulteriormente a questa regolazione impedendo l'interazione dell'inibitore II della calpaina con i suoi substrati, riducendo così la proteolisi indesiderata. Nel complesso, questi inibitori sono fondamentali per regolare l'attività dell'inibitore II della calpaina, garantendo una proteolisi equilibrata e mantenendo l'omeostasi cellulare.