BLM hydrolase Inibitori

Gli inibitori comuni dell'idrolasi BLM includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la N-Etilmaleimide CAS 128-53-0, l'α-Iodoacetamide CAS 144-48-9, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5 e il fenilmetilsulfonilfluoruro CAS 329-98-6.

La classe degli inibitori della BLMH comprende una serie di composti chimici in grado di interferire con la capacità dell'enzima di inattivare la bleomicina. Poiché la BLMH è una cisteina proteasi, inibitori come la N-Etilmaleimide e la Iodoacetamide potrebbero modificare il gruppo tiolico della cisteina del sito attivo, rendendo l'enzima inattivo.

Inoltre, sostanze chimiche come l'E-64 e la leupeptina, che hanno come bersaglio le proteasi cisteiniche, possono formare un legame covalente con la cisteina del sito attivo della BLMH. Anche altri inibitori delle proteasi non specifici per i residui di cisteina, come PMSF, aprotinina e chimostatina, potrebbero inibire la BLMH. Composti come l'MG-132 e la lattacistina sono noti per inibire il proteasoma e potrebbero influenzare la BLMH attraverso un legame non specifico. Nel complesso, gli inibitori della BLMH sarebbero quindi caratterizzati dalla capacità di legarsi e interferire con il sito attivo o con altre regioni critiche dell'enzima BLM idrolasi, impedendogli di svolgere la sua normale funzione di bleomLa proteina BLM idrolasi. Gli inibitori diretti della BLMH potrebbero potenziare l'attività della bleomicina impedendone l'inattivazione.