ALDH8A1 Inibitori

I comuni inibitori dell'ALDH8A1 includono, a titolo esemplificativo e non esaustivo, il disulfiram CAS 97-77-8, la cianamide CAS 420-04-2, la daidzina CAS 552-66-9, la soluzione di metilgliossale CAS 78-98-8 e l'omeprazolo CAS 73590-58-6.

Le sostanze chimiche classificate come inibitori di ALDH8A1 non sono dedicate a un singolo enzima ALDH specifico, ma possono avere un impatto su una serie di enzimi ALDH, tra cui ALDH8A1. Questi composti comprendono sia inibitori irreversibili, come il disulfiram, che si lega covalentemente al residuo di cisteina del sito attivo dell'enzima ALDH, sia inibitori reversibili, come la daidzina, che si legano in modo competitivo al sito attivo dell'enzima senza formare un legame covalente. Gli effetti inibitori di questi composti su ALDH8A1 sono probabilmente dovuti alla loro interazione con il sito attivo dell'enzima, che è fondamentale per catalizzare l'ossidazione delle aldeidi ad acidi carbossilici. Il sito attivo contiene residui essenziali che sono necessari per il riconoscimento del substrato e la catalisi.

L'ampiezza di questi inibitori va da piccole aldeidi reattive come l'acetaldeide, che possono causare l'inibizione del substrato, a molecole più complesse come l'omeprazolo, che può formare addotti con i residui di cisteina. La cianamide e l'aldicarb agiscono modificando il sito attivo dell'ALDH, inibendo così l'attività dell'enzima. Il metilgliossale e il citrale sono esempi di aldeidi reattive che possono modificare il sito attivo degli enzimi ALDH, mentre la benzaldeide e la 4-dietilamminobenzaldeide agiscono come substrati alternativi o inibitori competitivi. La N,N-dietilamminobenzaldeide può legarsi al sito attivo, inibendo l'enzima. Questi composti dimostrano le varie interazioni chimiche che possono verificarsi tra ALDH8A1 e piccole molecole, portando all'inibizione dell'attività dell'enzima. Attraverso questi diversi meccanismi, la funzione di ALDH8A1 può essere modulata, influenzando le vie metaboliche in cui questo enzima è coinvolto.