Anticorps VAMP-3 (E-10): sc-514843

L'anticorps VAMP-3 (E-10) est un anticorps IgM monoclonal de souris qui détecte VAMP-3 dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-VAMP-3 (E-10) est disponible sous une forme non conjuguée, ce qui permet une utilisation expérimentale polyvalente. VAMP-3, également connu sous le nom de cellubrevin, est un membre de la famille des protéines membranaires associées aux vésicules (VAMP), qui joue un rôle crucial dans la régulation du trafic des vésicules et de l'exocytose. La VAMP-3 est principalement localisée dans les membranes des vésicules sécrétoires et est essentielle pour la fusion de ces vésicules avec les membranes cibles, un processus vital pour la libération de neurotransmetteurs et la sécrétion d'hormones. La VAMP-3 fonctionne en particulier dans les cellules bêta du pancréas, où la VAMP-3 est impliquée dans la libération d'insuline médiée par le calcium, influençant ainsi l'homéostasie du glucose. En outre, VAMP-3 interagit avec les protéines associées aux synaptosomes (SNAP) et la syntaxine, formant un complexe essentiel à l'arrimage et à la fusion des vésicules, ce qui souligne l'importance de VAMP-3 dans la communication cellulaire et la régulation métabolique. La capacité de VAMP-3 à faciliter la translocation de GLUT4 à la surface de la cellule dans les adipocytes souligne en outre le rôle de VAMP-3 dans la signalisation de l'insuline et l'absorption du glucose, faisant de VAMP-3 un acteur clé des processus métaboliques.

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Anticorps VAMP-3 (E-10) Références:

1. La réduction au silence de VAMP3 inhibe la migration cellulaire et l'adhésion médiée par les intégrines.  |  Luftman, K., et al. 2009. Biochem Biophys Res Commun. 380: 65-70. PMID: 19159614
2. SNAP-23 et VAMP-3 contribuent à la libération d'IL-6 et de TNFα à partir d'une lignée cellulaire de sarcome synovial humain.  |  Boddul, SV., et al. 2014. FEBS J. 281: 750-65. PMID: 24373201
3. Les vésicules VAMP3 des astrocytes subissent un cycle indépendant du Ca2+ et modulent le trafic des transporteurs de glutamate.  |  Li, D., et al. 2015. J Physiol. 593: 2807-32. PMID: 25864578
4. VAMP3 et SNAP23 comme cibles potentielles pour la prévention de la formation de thrombus accélérée par la perturbation du flux.  |  Zhu, JJ., et al. 2020. Front Cell Dev Biol. 8: 576826. PMID: 33224946
5. VAMP-2 et cellubrevin sont exprimés dans les cellules bêta du pancréas et sont essentiels pour la sécrétion d'insuline induite par le Ca(2+) mais pas par le GTP gamma S.  |  Regazzi, R., et al. 1995. EMBO J. 14: 2723-30. PMID: 7796801
6. La liaison de la synaptobrévine à la synaptophysine: un mécanisme potentiel de contrôle de la machine de fusion exocytotique.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
7. Le complexe synaptique de synaptobrévine, syntaxine et SNAP25 forme un site de liaison alpha-SNAP de haute affinité.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
8. Complexe de fusion de la membrane des vésicules synaptiques: action des neurotoxines clostridiennes sur l'assemblage.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
9. Un rôle pour la synaptotagmine (p65) dans l'exocytose régulée.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
10. Le clivage de la protéine membranaire associée aux vésicules (VAMP)-2 et de la cellubrevine sur les vésicules contenant le GLUT4 inhibe la translocation du GLUT4 dans les adipocytes 3T3-L1.  |  Tamori, Y., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 220: 740-5. PMID: 8607835
11. La syntaxine 4, VAMP2 et/ou VAMP3/cellubrevin sont des récepteurs SNAP fonctionnels de la membrane cible et des vésicules pour la translocation de GLUT4 stimulée par l'insuline dans les adipocytes.  |  Olson, AL., et al. 1997. Mol Cell Biol. 17: 2425-35. PMID: 9111311
12. Organisation structurelle du complexe central d'exocytose synaptique.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521

Les anticorps monoclonaux pour les cibles protéiques mammifères et non mammifères représentent essentiellement toutes les cibles couvertes par les anticorps polyclonaux. Plus de 8.300 de nos anticorps sont proposés sous forme de conjugués ImmunoCruz^®, ce qui élimine le besoin d'un anticorps secondaire.

Les anticorps de Santa Cruz Biotechnology ont fait l'objet de plus de 360 000 citations de recherche. L'anticorps Anti-VAMP-3 (E-10) a 5 citations dans une variété de publications scientifiques.

Les anticorps primaires comme l'anticorps Anti-VAMP-3 (E-10) pour les protéines cibles de mammifères sont recommandés pour la détection d'une gamme d'espèces de mammifères, principalement des espèces de souris, de rats et d'êtres humains. De nombreux anticorps de mammifères sont également idéaux pour la recherche vétérinaire et réagissent aux protéines cibles ovines, porcines, caprines, félines, canines, bovines et équines. Les anticorps monoclonaux primaires de Santa Cruz Biotechnology conviennent aux applications de recherche en laboratoire et ne sont pas destinés à un usage diagnostique ou thérapeutique.

VAMP-3 Anticorps (E-10) Specifications

Nom de produit alternatif: VAMP-3

Nom du clone du produit: E-10

Classification: Anticorps primaire

Clonalité: Anticorps monoclonal

Isotype de l'anticorps: IgM kappa light chain

Acides aminés: /%amino_acides%/

Cible de l'épitope: VAMP-3

Espèce d'épitope: human

Réactivité du produit/Détection: VAMP-3

Réactivité des espèces/Détection: mouse, rat, human

Réactivité supplémentaire chez les mammifères: N/A

Réactivité non mammalienne additionnelle: N/A

Applications: WB, IP, IF, ELISA

Informations sur le flaconnage: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citations de recherche: 5 citations dans diverses publications scientifiques.

Conjugués/Formes disponibles pour VAMP-3 Anticorps (E-10) : P: Blocking Peptide