Anticorps VAMP-1/2 (4E240): sc-58309

Les syntaxines étaient à l'origine considérées comme des protéines d'amarrage, mais elles ont plus récemment été classées comme des protéines d'ancrage qui se fixent aux surfaces cytoplasmiques des membranes cellulaires. Il a été démontré que les syntaxines se lient à diverses protéines impliquées dans l'exocytose, notamment les VAMP (protéines membranaires associées aux vésicules), le NSF (facteur sensible au N-éthylmaléimide), la SNAP 25 (protéine associée aux synaptosomes de 25 kDa), les SNAP (protéines solubles d'attachement au NSF) et la synaptotagmine. Les VAMP, également appelées synaptobrevines, y compris VAMP-1 et VAMP-2, et la synaptotagmine, une protéine qui peut fonctionner comme un inhibiteur de l'exocytose, sont des protéines vésiculaires. Les SNAP, y compris les a- et γ-SNAP, sont des protéines cytoplasmiques qui se lient à un complexe récepteur membranaire composé de VAMP, SNAP 25 et syntaxine. Les SNAP servent de médiateur pour la liaison membranaire de la NSF, qui est essentielle pour les réactions de fusion membranaire. Une autre protéine, la synaptophysine, peut réguler l'exo-cytose en entrant en compétition avec la SNAP 25 et les syntaxines pour se lier à la VAMP.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps VAMP-1/2 (4E240) Références:

1. Le rôle de la synaptobrévine1/VAMP1 dans la libération de neurotransmetteurs déclenchée par le Ca2+ à la jonction neuromusculaire de la souris.  |  Liu, Y., et al. 2011. J Physiol. 589: 1603-18. PMID: 21282288
2. Substrats structurels et fonctionnels de la toxine tétanique dans un modèle animal d'épilepsie du lobe temporal.  |  Ferecskó, AS., et al. 2015. Brain Struct Funct. 220: 1013-29. PMID: 24442865
3. Distribution de SNAP25, VAMP1 et VAMP2 dans les noyaux cérébelleux profonds matures et en développement après administration d'œstrogènes.  |  Manca, P., et al. 2014. Neuroscience. 266: 102-15. PMID: 24534378
4. La signalisation Calcineurin/NFAT réprime les gènes Vamp1 et Vamp2 via un mécanisme dépendant de PMCA pendant la sécrétion de dopamine par les cellules de phéochromocytome.  |  Kosiorek, M., et al. 2014. PLoS One. 9: e92176. PMID: 24667359
5. Les variations de séquence généralisées de VAMP1 chez les vertébrés suggèrent une pression sélective potentielle exercée par les neurotoxines botuliques.  |  Peng, L., et al. 2014. PLoS Pathog. 10: e1004177. PMID: 25010769
6. VAMP2 est impliqué dans la sécrétion d'anticorps par les plasmocytes humains et peut être remplacé par d'autres synaptobrévines.  |  Gómez-Jaramillo, L., et al. 2018. Cell Mol Immunol. 15: 353-366. PMID: 27616736
7. VAMP2, insensible au tétanos, rétablit de façon différentielle la fusion des vésicules synaptiques et du noyau dense dans les neurones traités à la neurotoxine tétanique.  |  Hoogstraaten, RI., et al. 2020. Sci Rep. 10: 10913. PMID: 32616842
8. Les VAMP sensibles à la toxine tétanique sont nécessaires à l'exocytose des granules corticaux dans les ovocytes de souris.  |  de Paola, M., et al. 2021. Exp Cell Res. 405: 112629. PMID: 34023392
9. Les protéases intramembranaires SPPL2a et SPPL2b régulent l'homéostasie de certaines protéines SNARE.  |  Ballin, M., et al. 2023. FEBS J. 290: 2320-2337. PMID: 36047592
10. Isolation et caractérisation d'un double récepteur prénylé Rab et VAMP2.  |  Martincic, I., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 26991-8. PMID: 9341137

L'anticorps VAMP-2 préféré est l'Anticorps VAMP-2 (3E5): sc-69706.