Anticorps Superoxide Dismutase 1/SOD1 (B-1): sc-271014

L'anticorps Superoxyde Dismutase 1/SOD1 (B-1) est un anticorps monoclonal IgM de souris (également désigné anticorps SOD-1) qui détecte la SOD-1 d'origine souris, rat et humaine par WB, IP, IF et ELISA. L'anticorps de la superoxyde dismutase 1/SOD1 (B-1) est disponible sous la forme d'anticorps anti-SOD-1 non conjugué. La superoxyde dismutase-1 (SOD-1) Cu-Zn est un piégeur cytosolique bien caractérisé des radicaux libres de l'oxygène qui a besoin de se lier au cuivre et au zinc pour potentialiser son activité enzymatique. Enzymatiquement, la SOD-1 facilite la dismutation des radicaux oxygénés en peroxyde d'hydrogène et catalyse également les réactions pro-oxydantes, notamment l'activité peroxydase et l'activité génératrice de radicaux hydroxyles. La SOD-1 est exprimée de manière ubiquitaire dans les cellules somatiques et fonctionne comme un homodimère. Des défauts dans le gène codant pour la SOD-1 ont été impliqués dans la progression de maladies neurologiques, notamment la sclérose latérale amyotrophique (SLA), une maladie neurodégénérative caractérisée par la perte de motoneurones spinaux, le syndrome de Down et la maladie d'Alzheimer. Dans la SLA familiale, plusieurs mutations de la SOD-1 prédominent, entraînant la perte de la liaison au zinc, la perte de l'activité de balayage de la SOD-1, et sont corrélées avec une augmentation de la neurotoxicité et de la mort des motoneurones.

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Anticorps Superoxide Dismutase 1/SOD1 (B-1) Références:

1. Prévention de l'altération de l'autorégulation du flux sanguin cérébral au cours de la phase aiguë de l'hémorragie sous-arachnoïdienne par le transfert génétique de Cu/Zn SOD-1 dans les vaisseaux cérébraux.  |  Shin, HK., et al. 2003. J Cereb Blood Flow Metab. 23: 111-20. PMID: 12500096
2. Purification et caractérisation partielle d'une superoxyde dismutase génétiquement définie (SOD-1) associée aux chloroplastes de maïs.  |  Baum, JA., et al. 1983. Plant Physiol. 73: 31-5. PMID: 16663180
3. Les isoformes de la SOD ne jouent aucun rôle dans la durée de vie dans des conditions ad lib ou de restriction alimentaire, mais l'inactivation mutationnelle de la SOD-1 réduit l'allongement de la durée de vie par le froid.  |  Yen, K., et al. 2009. Mech Ageing Dev. 130: 173-8. PMID: 19059428
4. Atteinte différentielle des motoneurones et régénération axonale dans la sclérose latérale amyotrophique sporadique et familière avec des mutations SOD-1: leçons tirées de la neurophysiologie.  |  Bocci, T., et al. 2011. Int J Mol Sci. 12: 9203-15. PMID: 22272128
5. Une nouvelle mutation de la SOD-1 (Gly 108 Val) dans la sclérose latérale amyotrophique familiale.  |  Orrell, RW., et al. 1997. Eur J Neurol. 4: 48-51. PMID: 24283821
6. Architecture et anatomie du locus chromosomique du chromosome 21 humain codant pour la superoxyde dismutase Cu/Zn.  |  Levanon, D., et al. 1985. EMBO J. 4: 77-84. PMID: 3160582
7. ADNc et séquence déduite des acides aminés de la superoxyde dismutase Cu-Zn murine.  |  Bewley, GC. 1988. Nucleic Acids Res. 16: 2728. PMID: 3362683
8. Un nouveau mutant de la SOD et la SLA.  |  Orrell, R., et al. 1995. Nature. 374: 504-5. PMID: 7700376
9. ALS, SOD et peroxynitrite.  |  Beckman, JS., et al. 1993. Nature. 364: 584. PMID: 8350919
10. Des mutations dans les cinq exons de la SOD-1 peuvent être à l'origine de la SLA.  |  Shaw, CE., et al. 1998. Ann Neurol. 43: 390-4. PMID: 9506558
11. Réexamen du mécanisme des adduits du radical hydroxyle formés par la réaction entre les mutants de la superoxyde dismutase Cu,Zn associés à la sclérose latérale amyotrophique familiale et H2O2.  |  Singh, RJ., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 6675-80. PMID: 9618471
12. Agrégation et toxicité pour les motoneurones d'un mutant SOD1 lié à la SLA, indépendant de la SOD1 de type sauvage.  |  Bruijn, LI., et al. 1998. Science. 281: 1851-4. PMID: 9743498

Les anticorps monoclonaux pour les cibles protéiques mammifères et non mammifères représentent essentiellement toutes les cibles couvertes par les anticorps polyclonaux. Plus de 8.300 de nos anticorps sont proposés sous forme de conjugués ImmunoCruz^®, ce qui élimine le besoin d'un anticorps secondaire.

Les anticorps de Santa Cruz Biotechnology ont fait l'objet de plus de 360 000 citations de recherche. L'anticorps Anti-Superoxide Dismutase 1/SOD1 (B-1) a 65 citations dans une variété de publications scientifiques.

Les anticorps primaires comme l'anticorps Anti-Superoxide Dismutase 1/SOD1 (B-1) pour les protéines cibles de mammifères sont recommandés pour la détection d'une gamme d'espèces de mammifères, principalement des espèces de souris, de rats et d'êtres humains. De nombreux anticorps de mammifères sont également idéaux pour la recherche vétérinaire et réagissent aux protéines cibles ovines, porcines, caprines, félines, canines, bovines et équines. Les anticorps monoclonaux primaires de Santa Cruz Biotechnology conviennent aux applications de recherche en laboratoire et ne sont pas destinés à un usage diagnostique ou thérapeutique.

Superoxide Dismutase 1/SOD1 Anticorps (B-1) Specifications

Nom de produit alternatif: SOD1

Nom du clone du produit: B-1

Classification: Anticorps primaire

Clonalité: Anticorps monoclonal

Isotype de l'anticorps: IgM

Acides aminés: /%amino_acides%/

Cible de l'épitope: SOD-1

Espèce d'épitope: human

Réactivité du produit/Détection: SOD-1

Réactivité des espèces/Détection: mouse, rat, human

Réactivité supplémentaire chez les mammifères: equine, bovine and porcine

Réactivité non mammalienne additionnelle: N/A

Applications: WB, IP, IF, ELISA

Informations sur le flaconnage: Each vial contains 200 µg IgM in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citations de recherche: 65 citations dans diverses publications scientifiques.

Conjugués/Formes disponibles pour Superoxide Dismutase 1/SOD1 Anticorps (B-1) : P: Blocking Peptide