L'anticorps RXRβ (13-17) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte RXRRβ dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). Le RXRβ, membre de la famille des récepteurs X des rétinoïdes, joue un rôle crucial dans la médiation des effets de l'acide rétinoïque, qui est vital pour divers processus biologiques, notamment la différenciation cellulaire, la croissance et le développement embryonnaire. RXRβ est principalement localisé dans le noyau, où il fonctionne comme un facteur de transcription qui régule l'expression des gènes en réponse à la signalisation rétinoïde. La localisation nucléaire de RXRβ permet l'interaction avec des séquences d'ADN spécifiques et la formation d'hétérodimères avec d'autres récepteurs nucléaires, tels que les récepteurs de l'acide rétinoïque (RAR), ce qui renforce ou réprime la transcription des gènes cibles. La formation de ces complexes est essentielle à la bonne régulation des gènes impliqués dans les processus métaboliques et les voies de développement, ce qui souligne l'importance de RXRβ dans le maintien de l'homéostasie cellulaire et la réponse aux signaux hormonaux. L'anticorps anti-RXRβ (13-17) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient les mécanismes complexes de la signalisation des rétinoïdes et ses implications dans la santé et la maladie.
Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.
Alexa Fluor® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA
LI-COR® et Odyssey® sont marques déposées de LI-COR Biosciences
Anticorps RXRβ (13-17) Références:
- Marquage par photoaffinité du récepteur bêta du rétinoïde X humain (RXRbeta) avec l'acide 9-cis-rétinoïque: identification de l'acide phytanique, de l'acide docosahexaénoïque et de l'acide lithocholique comme ligands du RXRbeta. | Radominska-Pandya, A. and Chen, G. 2002. Biochemistry. 41: 4883-90. PMID: 11939783
- Structure cristalline du complexe hétérodimérique des domaines de liaison aux ligands LXRalpha et RXRbeta dans une conformation pleinement agoniste. | Svensson, S., et al. 2003. EMBO J. 22: 4625-33. PMID: 12970175
- Contribution dépendante du ligand de RXRbeta à l'homéostasie du cholestérol dans les cellules de Sertoli. | Mascrez, B., et al. 2004. EMBO Rep. 5: 285-90. PMID: 14993927
- Analyse du recrutement dépendant du ligand des peptides coactivateurs de RXRbeta dans un test de transfert d'énergie par résonance de fluorescence en fonction du temps. | Stafslien, DK., et al. 2007. Mol Cell Endocrinol. 264: 82-9. PMID: 17184907
- Répression de la transcription du CMH de classe I par HPV16E7 par interaction avec un motif RXRbeta putatif et séquestration cytoplasmique de NF-kappaB. | Li, H., et al. 2009. Biochem Biophys Res Commun. 388: 383-8. PMID: 19665994
- La carence en vitamine A diminue l'expression de RARβ et RXRβ/γ dans le cerveau de souris adultes: effet de l'administration de vitamine A. | Enderlin, V., et al. 2000. Nutr Neurosci. 3: 173-81. PMID: 27414051
- L'inhibition des récepteurs RXRα et RXRβ fournit des informations précieuses pour le traitement potentiel du cancer de la prostate, études in silico de docking moléculaire et de dynamique moléculaire. | Agar, S., et al. 2024. Asian Pac J Cancer Prev. 25: 2329-2335. PMID: 39068565
- La L-thyroxine affecte directement l'expression des gènes sensibles à l'hormone thyroïdienne: effet régulateur de RXRbeta. | Bogazzi, F., et al. 1997. Mol Cell Endocrinol. 134: 23-31. PMID: 9406846
- La carence en vitamine A et les mutations de RXRalpha, RXRbeta et RARalpha conduisent à une différenciation précoce des cardiomyocytes ventriculaires embryonnaires. | Kastner, P., et al. 1997. Development. 124: 4749-58. PMID: 9428411
- Caractérisation du promoteur du gène du récepteur X des rétinoïdes (RXR) bêta de la souris: régulation négative par le facteur de nécrose tumorale (TNF) alpha. | Sugawara, A., et al. 1998. Endocrinology. 139: 3030-3. PMID: 9607817