Anticorps PTPµ (SBK10): sc-65228

L'anticorps PTPµ (SBK10) est un anticorps monoclonal IgG1 à chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine PTPμ d'origine souris, rat et humaine par western blotting (WB) et immunoprécipitation (IP). L'anticorps anti-PTPμ (SBK10) est disponible sous forme non conjuguée. La protéine PTPμ est un membre de la famille des protéines tyrosine phosphatase, qui joue un rôle crucial dans la signalisation cellulaire en déphosphorylant les résidus tyrosine sur les protéines, régulant ainsi divers processus cellulaires tels que la croissance, la différenciation et le métabolisme. La PTPμ est une protéine transmembranaire de type I principalement localisée aux points de contact cellule-cellule, où la PTPμ est impliquée dans l'assemblage et le désassemblage des complexes cadhérine/caténine, essentiels au maintien de l'adhésion cellulaire et de l'intégrité des tissus. Cette localisation est particulièrement importante dans le développement et l'homéostasie tissulaire, car elle contribue à réguler les interactions entre les cellules voisines. La dérégulation de PTPμ a été impliquée dans diverses conditions pathologiques, y compris le cancer, ce qui fait de PTPμ une cible importante pour la recherche dans la compréhension de la biologie des tumeurs et des interventions thérapeutiques potentielles.

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Anticorps PTPµ (SBK10) Références:

1. La protéine kinase C delta (PKCdelta) est nécessaire à la croissance neuritique dépendante de la protéine tyrosine phosphatase mu (PTPmu).  |  Rosdahl, JA., et al. 2002. Mol Cell Neurosci. 19: 292-306. PMID: 11860281
2. L'expression de la protéine réceptrice tyrosine phosphatase mu comme marqueur de l'hétérogénéité des cellules endothéliales; analyse de l'expression du gène RPTPmu à l'aide de souris LacZ knock-in.  |  Koop, EA., et al. 2003. Int J Dev Biol. 47: 345-54. PMID: 12895029
3. La cavéoline-1 est transitoirement déphosphorylée par la protéine tyrosine phosphatase mu activée par le stress de cisaillement.  |  Shin, J., et al. 2006. Biochem Biophys Res Commun. 339: 737-41. PMID: 16325778
4. Identification de la phospholipase C gamma1 comme substrat de la protéine tyrosine phosphatase mu qui régule la migration cellulaire.  |  Phillips-Mason, PJ., et al. 2011. J Cell Biochem. 112: 39-48. PMID: 20506511
5. Divers stimuli nuisibles réduisent l'expression de la protéine tyrosine phosphatase-μ et renforcent la signalisation du récepteur du facteur de croissance épidermique dans les épithéliums des voies respiratoires humaines.  |  Hyun, SW., et al. 2011. Exp Lung Res. 37: 327-43. PMID: 21649524
6. Des oligosaccharides liés à l'asparagine de type complexe sur le phosphacane et la protéine-tyrosine phosphatase-zeta/beta médient leur liaison aux molécules d'adhésion des cellules neurales et à la ténascine.  |  Milev, P., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 24650-3. PMID: 7559574
7. Protéine-tyrosine phosphatase epsilon. Une isoforme spécifiquement exprimée dans les tumeurs mammaires de souris initiées par v-Ha-ras OR neu.  |  Elson, A. and Leder, P. 1995. J Biol Chem. 270: 26116-22. PMID: 7592814
8. La protéine réceptrice tyrosine phosphatase PTPmu s'associe aux cadhérines et aux caténines in vivo.  |  Brady-Kalnay, SM., et al. 1995. J Cell Biol. 130: 977-86. PMID: 7642713
9. L'abondance accrue de la protéine-tyrosine phosphatase LAR de type récepteur explique l'activité déphosphorylante élevée du récepteur de l'insuline dans le tissu adipeux des sujets humains obèses.  |  Ahmad, F., et al. 1995. J Clin Invest. 95: 2806-12. PMID: 7769120
10. Interactions homophiles médiées par les récepteurs tyrosine phosphatases mu et kappa. Rôle critique du nouveau domaine extracellulaire MAM.  |  Zondag, GC., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 14247-50. PMID: 7782276
11. Stimulation de l'activité et de la phosphorylation de la protéine-tyrosine phosphatase alpha du récepteur par l'ester de phorbol.  |  den Hertog, J., et al. 1995. Cell Growth Differ. 6: 303-7. PMID: 7794797
12. Augmentation de la transformation protéolytique de la protéine tyrosine phosphatase mu dans les cellules endothéliales vasculaires confluentes: le rôle de PC5, un membre de la famille des subtilisines.  |  Campan, M., et al. 1996. Biochemistry. 35: 3797-802. PMID: 8620001