Anticorps PEBP2β (H-10): sc-166126

The transcription factor Polyomavirus enhancer binding protein 2 (PEBP2), also designated Osf2 (Osteoblast-specific transcription factor), CBFA1 (Core Binding Factor) and AML3 (Acute myeloid leukemia), is composed of two subunits, a and b, which are essential for the regulation of hematopoiesis and osteogenesis. The PEBP2a subunits, PEBP2aA, PEBP2aB and PEBP2aC, are encoded by three RUNX genes, all of which contain a 128-amino acid region homologous to the highly conserved Drosophila segmentation gene, Runt. This region is involved in DNA binding and heterodimerization with the regulatory b subunit, which facilitates DNA binding of the a subunit. Both subunits are required for in vivo function; the disruption of either gene results in a lack of definitive hematopoiesis followed by embryo death in utero due to hemorrhage in the central nervous system. The gene encoding PEBP2b is the target of chromosomal inversion 16 (p13;q22) with the smooth muscle myosin heavy chain, producing a chimeric gene, PEBP2b/CBFB-SMMHC, that is associated with human acute myeloid leukemia.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps PEBP2β (H-10) Références:

1. La protéine chimérique PEBP2beta/CBF beta-SMMHC est localisée à la fois dans la membrane cellulaire et dans les sous-fractions nucléaires des cellules leucémiques porteuses de l'inversion chromosomique 16.  |  Kanto, S., et al. 2000. Leukemia. 14: 1253-9. PMID: 10914550
2. La dimérisation avec PEBP2beta protège RUNX1/AML1 de la dégradation médiée par l'ubiquitine-protéasome.  |  Huang, G., et al. 2001. EMBO J. 20: 723-33. PMID: 11179217
3. La mutagenèse fonctionnelle de AML1/RUNX1 et PEBP2 beta/CBF beta définit des sites distincts et non superposés pour la reconnaissance de l'ADN et l'hétérodimérisation par le domaine Runt.  |  Nagata, T. and Werner, MH. 2001. J Mol Biol. 308: 191-203. PMID: 11327761
4. Clonage et modèle d'expression d'une nouvelle protéine de liaison PEBP2 bêta (charged amino acid rich leucine zipper-1 [Crl-1]) chez la souris.  |  Sakuma, T., et al. 2001. Mech Dev. 104: 151-4. PMID: 11404095
5. PEBP2beta/CBFbeta lié à la filamine A est retenu dans le cytoplasme et ne peut fonctionner comme partenaire du facteur de transcription Runx1.  |  Yoshida, N., et al. 2005. Mol Cell Biol. 25: 1003-12. PMID: 15657428
6. Preuve génétique de l'activation indépendante de PEBP2beta de Runx1 dans l'embryon murin.  |  Yokomizo, T., et al. 2008. Int J Hematol. 88: 134-138. PMID: 18594778
7. Fusion entre le facteur de transcription CBF beta/PEBP2 beta et une chaîne lourde de myosine dans la leucémie myéloïde aiguë.  |  Liu, P., et al. 1993. Science. 261: 1041-4. PMID: 8351518
8. Expression dépendante de la différenciation et localisation subcellulaire distincte du produit protooncogène, PEBP2beta/CBFbeta, dans le développement musculaire.  |  Chiba, N., et al. 1997. Oncogene. 14: 2543-52. PMID: 9191054
9. Le produit du protooncogène, PEBP2beta/CBFbeta, est principalement localisé dans le cytoplasme et a une affinité avec les structures du cytosquelette.  |  Tanaka, Y., et al. 1997. Oncogene. 15: 677-83. PMID: 9264408
10. Les oncoprotéines chimériques AML1/ETO(MTG8) et AML1/Evi-1 associées à la leucémie accumulent PEBP2beta(CBFbeta) dans le noyau plus efficacement que l'oncoprotéine AML1 de type sauvage.  |  Tanaka, K., et al. 1998. Blood. 91: 1688-99. PMID: 9473235

L'anticorps PEBP2β préféré est l'Anticorps PEBP2β (141,4,1): sc-56751.