Date published: 2025-9-6

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Anticorps p-Histone H2A.X (Ser 139): sc-517348

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Fiches techniques
  • L'anticorps p-Histone H2A.X Ser 139 est un monoclonal IgG1 de souris, cité dans 116 publications, fourni en 50 µg/0.5 ml
  • élevé contre une protéine recombinante correspondant à la région phosphorylée Ser 139 de Histone H2A.X d'origine human.
  • recommandé pour la détection de Ser 139 phosphorylated Histone H2A.X d'origine mouse, rat et human par WB, IP et IF
  • Contactez notre Service Technique (ou votre Distributeur local) pour plus d'informations pour recevoir un échantillon GRATUIT de 10 µg de p-Histone H2A.X (Ser 139): sc-517348.
  • Nous testons actuellement encore nos anticorps secondaires pour trouver la meilleure protéine de liaison pour cet anticorps primaire p-Histone H2A.X (Ser 139). Veuillez nous contacter si vous avez des questions concernant les réactifs de détection secondaire appropriés.

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L'anticorps p-Histone H2A.X (Ser 139) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte l'histone H2A.X phosphorylée Ser 139 (p-H2A.X) dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP) et l'immunofluorescence (IF). L'anticorps anti-p-H2A.X (Ser 139) est disponible sous une forme non conjuguée, ce qui permet des montages expérimentaux polyvalents. L'histone H2A.X joue un rôle crucial dans la réponse cellulaire aux lésions de l'ADN, en particulier dans la reconnaissance et la réparation des cassures double brin. Lorsque l'ADN est endommagé, H2A.X est rapidement phosphorylé à Ser 139, formant γ-H2A.X, qui sert de marqueur pour les dommages à l'ADN et est essentiel pour recruter des protéines de réparation sur les sites de lésions. Cette phosphorylation est essentielle pour la formation de foyers nucléaires, où les facteurs de réparation tels que Rad50, Rad51 et BRCA1 sont recrutés pour faciliter la réparation. Le γ-H2A.X n'indique pas seulement les lésions de l'ADN, mais joue également un rôle essentiel dans les voies de signalisation qui activent les mécanismes de réparation cellulaire, ce qui fait du γ-H2A.X une cible importante pour les études liées à la stabilité génomique et à la recherche sur le cancer.

Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.

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p-Histone H2A.X Références:

  1. L'initiation de la fragmentation de l'ADN pendant l'apoptose induit la phosphorylation de l'histone H2AX à la sérine 139.  |  Rogakou, EP., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 9390-5. PMID: 10734083
  2. Rôle critique de l'histone H2AX dans le recrutement des facteurs de réparation dans les foyers nucléaires après une lésion de l'ADN.  |  Paull, TT., et al. Curr Biol. 10: 886-95. PMID: 10959836
  3. L'histone H2AX est phosphorylée de manière dépendante de l'ATR en réponse au stress réplicatif.  |  Ward, IM. and Chen, J. 2001. J Biol Chem. 276: 47759-62. PMID: 11673449
  4. L'AID est nécessaire pour initier la formation de foyers Nbs1/gamma-H2AX et les mutations sur les sites de changement de classe.  |  Petersen, S., et al. 2001. Nature. 414: 660-665. PMID: 11740565
  5. Phosphorylation des histones: une modification de la chromatine impliquée dans divers événements nucléaires.  |  Rossetto, D., et al. 2012. Epigenetics. 7: 1098-108. PMID: 22948226
  6. L'histone H2A.x phosphorylée dans les embryons porcins produits par FIV et par transfert nucléaire de cellules somatiques.  |  Bohrer, RC., et al. 2013. Reproduction. 146: 325-33. PMID: 23858475
  7. Le resvératrol induit la désacétylation de H3 et H4K16 et la phosphorylation de H2A.X chez Toxoplasma gondii.  |  Contreras, SM., et al. 2021. BMC Res Notes. 14: 19. PMID: 33413578
  8. L'exposition au fluorure exacerbe le déficit cognitif des patients diabétiques vivant dans des zones de fluorose endémique, ainsi que des rats atteints de diabète de type 2 induit par la streptozotocine, par un mécanisme qui pourrait impliquer une activation excessive de la voie poly(ADP ribose) polymérase-1/P53.  |  Xiang, J., et al. 2024. Sci Total Environ. 912: 169512. PMID: 38145685
  9. Structure du gène H2A.X de la souris et lien physique avec le locus UPS sur le chromosome 9: assignation du gène humain H2A.X à 11q23 par analyse de séquence.  |  Porcher, C. and Grandchamp, B. 1995. Genomics. 25: 312-3. PMID: 7774939
  10. Caractérisation du gène de l'histone H2A.X humain. Comparaison de son promoteur avec d'autres promoteurs de gènes H2A.  |  Ivanova, VS., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 24189-94. PMID: 7929075

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Anticorps p-Histone H2A.X (Ser 139)

sc-517348
50 µg/0.5 ml
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