La famille des annexines, protéines liant le calcium, est composée d'au moins dix gènes de mammifères et se caractérise par un domaine central conservé, qui lie les phospholipides de manière dépendante du Ca2+, et une région amino-terminale unique, qui peut conférer une spécificité de liaison. L'interaction entre les protéines Annexin et diverses membranes biologiques a conduit à l'hypothèse que les protéines Annexin sont impliquées dans les processus de trafic cellulaire tels que l'endocytose, l'exocytose et l'adhésion cellulaire. L'annexine I, également appelée calpactine II, lipocortine I, chromobindine-9, p35 ou protéine inhibitrice de la phospholipase A2, a été impliquée comme médiateur de la réponse anti-inflammatoire produite par les glucocorticoïdes et comme inhibiteur de la cPLA2, un puissant médiateur de l'inflammation. L'annexine I est phosphorylée de façon post-traductionnelle par la protéine kinase C (PKC), le récepteur du facteur de croissance épidermique (EGFR) et le LTRPC7.
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Anticorps p-Annexin I (86.Tyr 21) Références:
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- L'hormone de croissance induit la phosphorylation de la tyrosine de l'annexine I dans les cellules d'ostéosarcome de rat. | Salles, JP., et al. 1996. Endocrinology. 137: 4358-62. PMID: 8828496