Date published: 2025-9-6

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NGIC-I

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Application(s):
NGIC-I est un inhibiteur puissant, perméable aux cellules et sélectif de la PKC
Pureté:
≥95%
Masse Moléculaire:
364.4
Formule Moléculaire:
C23H16N4O
Pour la Recherche Uniquement. Non conforme pour le Diagnostic ou pour une Utilisation Thérapeutique.
* Consulter le Certificat d'Analyses pour les données spécifiques à un lot (incluant la teneur en eau).

ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

Le NGIC-I est un indolocarbazole sélectif et perméable aux cellules, qui fonctionne comme un inhibiteur de la PKC (protéine kinase C). Des études sur le CMV (cytomégalovirus) humain montrent que les kinases UL97 peuvent être inhibées par le NGIC-I. L'inhibition des kinases UL97 par NGIC-I entraîne la formation d'agrégats de téguments cytoplasmiques aberrants riches en pp65. Des études indiquent que la protéine kinase C est impliquée dans de nombreuses cascades de signaux via sa fonction de phosphorylation des protéines. La capacité à réguler cette protéine est très utile pour contrôler les cascades de transduction du signal. NGIC-I est un inhibiteur de la cGKI.


NGIC-I Références

  1. Les inhibiteurs de la réplication du cytomégalovirus humain réduisent considérablement l'activité de la protéine kinase virale pUL97.  |  Marschall, M., et al. 2001. J Gen Virol. 82: 1439-1450. PMID: 11369889
  2. Le ciblage direct de la protéine kinase pUL97 du cytomégalovirus humain par des inhibiteurs de kinase est un nouveau principe de thérapie antivirale.  |  Marschall, M., et al. 2002. J Gen Virol. 83: 1013-1023. PMID: 11961255
  3. La protéine kinase pUL97 du cytomégalovirus humain interagit avec le facteur de processivité de l'ADN polymérase pUL44 et le phosphore.  |  Marschall, M., et al. 2003. Virology. 311: 60-71. PMID: 12832203
  4. Mécanisme de phosphorylation de la cavéoline-1 dépendant du facteur de croissance dérivé des plaquettes: relation avec la liaison des stérols et rôle de la sérine 80.  |  Fielding, PE., et al. 2004. Biochemistry. 43: 2578-86. PMID: 14992595
  5. La protéine kinase UL97 du cytomégalovirus humain et ses homologues dans d'autres herpèsvirus: impact sur le virus et l'hôte.  |  Michel, D. and Mertens, T. 2004. Biochim Biophys Acta. 1697: 169-80. PMID: 15023359
  6. Effets du maribavir et de certains indolocarbazoles sur la protéine kinase BGLF4 du virus d'Epstein-Barr et sur la réplication lytique virale.  |  Gershburg, E., et al. 2004. Antimicrob Agents Chemother. 48: 1900-3. PMID: 15105156
  7. Nouvelle classe chimique d'inhibiteurs spécifiques de la protéine kinase pUL97 présentant une forte activité anticytomégalovirale.  |  Herget, T., et al. 2004. Antimicrob Agents Chemother. 48: 4154-62. PMID: 15504835
  8. Identification des inhibiteurs d'une protéine kinase codée par un virus à l'aide de deux systèmes de criblage différents: essai kinase in vitro et essai d'activité cellulaire.  |  Mett, H., et al. 2005. J Biomol Screen. 10: 36-45. PMID: 15695342
  9. Changements structurels dans les sites d'assemblage cytoplasmiques du cytomégalovirus humain en l'absence d'activité kinase de l'UL97.  |  Azzeh, M., et al. 2006. Virology. 354: 69-79. PMID: 16872656
  10. L'analyse de la relation structure-activité de quatre protéines kinases de la sous-famille UL97 des virus de l'herpès révèle une conservation fonctionnelle partielle mais pas totale.  |  Romaker, D., et al. 2006. J Med Chem. 49: 7044-53. PMID: 17125257
  11. Phosphorylation de la protéine du rétinoblastome par une protéine virale ayant une fonction de kinase cycline-dépendante.  |  Hume, AJ., et al. 2008. Science. 320: 797-9. PMID: 18467589
  12. Les fonctions kinase et non kinase du cytomégalovirus humain UL97 médient l'enveloppe secondaire cytoplasmique du virus.  |  Goldberg, MD., et al. 2011. J Virol. 85: 3375-84. PMID: 21248036
  13. Le cytomégalovirus humain pUL97 augmente l'expression de SOCS3 via le facteur de transcription RFX7 dans les cellules progénitrices neurales.  |  Wang, XZ., et al. 2023. PLoS Pathog. 19: e1011166. PMID: 36753521

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NGIC-I, 500 µg

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500 µg
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