Anticorps MCAD (G-4): sc-365109

L'acyl-CoA déshydrogénase est une famille d'enzymes qui se localisent dans la mitochondrie et ciblent les chaînes d'acyle de longueur 4 à 16 en utilisant la voie de b-oxydation des acides gras mitochondriaux. Dans les tissus des mammifères, de nombreuses acyl-CoA déshydrogénases à chaîne droite possèdent différentes spécificités de substrat. Dans de rares cas, des irrégularités au niveau de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne peuvent provoquer une hypoglycémie à jeun, un dysfonctionnement hépatique et une encéphalopathie, entraînant souvent la mort du nourrisson. La MCAD, également appelée acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (ACADM) et MCADH, est un homotétramère. Le gène MCAD code pour une protéine de 421 acides aminés présentant les caractéristiques des peptides de transit des protéines mitochondriales. La protéine présente 88 % d'identité de séquence avec la MCAD d'origine porcine. L'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne catalyse la réaction initiale de la b-oxydation des acyl-CoAs à chaîne droite C4 à C12.

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Anticorps MCAD (G-4) Références:

1. Une stratégie efficace pour le diagnostic préimplantatoire du déficit en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD).  |  Ioulianos, A., et al. 2000. Prenat Diagn. 20: 593-8. PMID: 10913960
2. Caractérisation moléculaire et fonctionnelle d'une déficience légère en MCAD.  |  Zschocke, J., et al. 2001. Hum Genet. 108: 404-8. PMID: 11409868
3. La liaison de la 'flavoprotéine de transfert d'électrons' (ETF) humaine à l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) implique un résidu d'arginine et d'histidine.  |  Parker, AR. 2003. J Enzyme Inhib Med Chem. 18: 453-62. PMID: 14692513
4. Diagnostic spécifique du déficit en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) dans des taches de sang séché par un test d'amplification en chaîne par polymérase (PCR) détectant une mutation ponctuelle (G985) dans le gène MCAD.  |  Gregersen, N., et al. 1991. Clin Chim Acta. 203: 23-34. PMID: 1769118
5. Détection de l'hexanoylglycine urinaire dans le diagnostic du déficit en MCAD à partir du dépistage néonatal.  |  Downing, M., et al. 2008. J Inherit Metab Dis. 31: 550. PMID: 18649007
6. Criblage des mutations des gènes de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) et de l'ornithine transcarbamylase (OTC) par amplification PCR multiplex et séquençage.  |  Horn, MP., et al. 2009. Clin Chem Lab Med. 47: 56-9. PMID: 19055470
7. Voies faciles et restreintes pour la dissociation de l'octenoyl-CoA du complexe de transfert de charge MCAD-FADH2-octenoyl-CoA: énergétique et mécanisme de suppression de l'activité oxydase de l'enzyme.  |  Kumar, NR. and Srivastava, DK. 1995. Biochemistry. 34: 9434-43. PMID: 7626613
8. Pliage et assemblage intramitochondriaux de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD). Mise en évidence d'un transfert altéré de la variante K304E de la MCAD de son complexe avec hsp60 vers le tétramère natif.  |  Saijo, T., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 4401-8. PMID: 7905878
9. Caractérisation de l'acyl-CoA déshydrogénase humaine à chaîne moyenne (MCAD) de type sauvage et des enzymes mutantes présentes chez les patients déficients en MCAD par électrophorèse sur gel bidimensionnel: preuve d'une modification post-traductionnelle de l'enzyme.  |  Bross, P., et al. 1994. Biochem Med Metab Biol. 52: 36-44. PMID: 7917465
10. La co-expression des chaperonines bactériennes GroESL permet de surmonter en partie le repliement improductif et l'assemblage en tétramère de l'acyl-CoA déshydrogénase humaine à chaîne moyenne (MCAD) exprimée par E. coli et porteuse de la mutation K304E, cause fréquente de la maladie.  |  Bross, P., et al. 1993. Biochim Biophys Acta. 1182: 264-74. PMID: 8104486

L'anticorps MCAD préféré est l'Anticorps MCAD (E-8): sc-271931.