Anticorps MCAD (E-5): sc-365448

L'acyl-CoA déshydrogénase est une famille d'enzymes qui se localisent dans la mitochondrie et ciblent les chaînes d'acyle de longueur 4 à 16 en utilisant la voie de b-oxydation des acides gras mitochondriaux. Dans les tissus des mammifères, de nombreuses acyl-CoA déshydrogénases à chaîne droite possèdent différentes spécificités de substrat. Dans de rares cas, des irrégularités au niveau de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne peuvent provoquer une hypoglycémie à jeun, un dysfonctionnement hépatique et une encéphalopathie, entraînant souvent la mort du nourrisson. La MCAD, également appelée acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (ACADM) et MCADH, est un homotétramère. Le gène MCAD code pour une protéine de 421 acides aminés présentant les caractéristiques des peptides de transit des protéines mitochondriales. La protéine présente 88 % d'identité de séquence avec la MCAD d'origine porcine. L'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne catalyse la réaction initiale de la b-oxydation des acyl-CoAs à chaîne droite C4 à C12.

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Anticorps MCAD (E-5) Références:

1. Les mutations de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) identifiées par un dépistage prospectif des nouveau-nés basé sur la MS/MS diffèrent de celles observées chez les patients présentant des symptômes cliniques: identification et caractérisation d'une nouvelle mutation prévalente qui entraîne une déficience légère en MCAD.  |  Andresen, BS., et al. 2001. Am J Hum Genet. 68: 1408-18. PMID: 11349232
2. Caractérisation moléculaire et fonctionnelle d'une déficience légère en MCAD.  |  Zschocke, J., et al. 2001. Hum Genet. 108: 404-8. PMID: 11409868
3. L'homozygotie pour une nouvelle mutation sévère de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) IVS3-1G > C qui conduit à l'introduction d'un codon de terminaison prématuré par défaut d'épissage complet de l'ARNm MCAD et est associée à une diversité phénotypique allant de la mort néonatale soudaine à l'état asymptomatique.  |  Korman, SH., et al. 2004. Mol Genet Metab. 82: 121-9. PMID: 15171999
4. Induction du stress oxydatif par l'acide cis-4-décénoïque: pertinence pour la déficience en MCAD.  |  Schuck, PF., et al. 2007. Free Radic Res. 41: 1261-72. PMID: 17987455
5. Détection de l'hexanoylglycine urinaire dans le diagnostic du déficit en MCAD à partir du dépistage néonatal.  |  Downing, M., et al. 2008. J Inherit Metab Dis. 31: 550. PMID: 18649007
6. Études fonctionnelles de 18 variantes de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD) exprimées de manière hétérologue.  |  Koster, KL., et al. 2014. J Inherit Metab Dis. 37: 917-28. PMID: 24966162
7. Pliage et assemblage intramitochondriaux de l'acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD). Mise en évidence d'un transfert altéré de la variante K304E de la MCAD de son complexe avec hsp60 vers le tétramère natif.  |  Saijo, T., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 4401-8. PMID: 7905878
8. Caractérisation de l'acyl-CoA déshydrogénase humaine à chaîne moyenne (MCAD) de type sauvage et des enzymes mutantes présentes chez les patients déficients en MCAD par électrophorèse sur gel bidimensionnel: preuve d'une modification post-traductionnelle de l'enzyme.  |  Bross, P., et al. 1994. Biochem Med Metab Biol. 52: 36-44. PMID: 7917465
9. Déficit en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne (MCAD): diagnostic par analyse de l'acylcarnitine dans le sang.  |  Van Hove, JL., et al. 1993. Am J Hum Genet. 52: 958-66. PMID: 8488845
10. Diagnostic rapide du déficit en MCAD: analyse quantitative de l'octanoylcarnitine et d'autres acylcarnitines dans les taches de sang de nouveau-nés par spectrométrie de masse en tandem.  |  Chace, DH., et al. 1997. Clin Chem. 43: 2106-13. PMID: 9365395

L'anticorps MCAD préféré est l'Anticorps MCAD (E-8): sc-271931.