Anticorps MBP-probe (P2F1): sc-32747

Les vecteurs plasmidiques pour l'expression de régions codantes de gènes eucaryotes dans des hôtes bactériens, insectes et mammifères sont d'usage courant ; ces vecteurs d'expression codent souvent des protéines de fusion hybrides constituées en partie de protéines procaryotes et en partie de protéines eucaryotes spécifiées. L'un de ces systèmes utilise la protéine de liaison du maltose (MBP), le produit de 370 acides aminés du gène mal E de E. coli. Des vecteurs plasmidiques ont été construits en utilisant le domaine de la MBP qui permet la synthèse de niveaux élevés de protéines de fusion MBP qui peuvent être purifiées en une seule étape par chromatographie d'affinité sur résine d'amylose réticulée. Une fois liée à l'amylose, la protéine MBP peut alors être séparée de la protéine cible par clivage par le facteur de coagulation Xa au niveau d'un site spécifique de quatre résidus. La protéine de fusion intacte peut également être spécifiquement éluée de la résine par l'ajout d'un excès de maltose libre. Après élution, la protéine de fusion MBP peut être visualisée par analyse Western blot ou par immunoprécipitation à l'aide d'anticorps spécifiques du tag MBP. Les systèmes d'expression utilisant l'étiquette de fusion MBP comprennent les vecteurs pCG-806fx et pMal.

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Anticorps MBP-probe (P2F1) Références:

1. La protéine de liaison au maltose est ouverte dans l'état de transition catalytique pour l'hydrolyse de l'ATP pendant le transport du maltose.  |  Austermuhle, MI., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28243-50. PMID: 15117946
2. Une structure de fusion de la protéine de liaison au maltose permet d'obtenir une plate-forme de cristallographie robuste pour MCL1.  |  Clifton, MC., et al. 2015. PLoS One. 10: e0125010. PMID: 25909780
3. Expression mammalienne facile et cristallographie de protéines humaines fusionnées avec la protéine de liaison du maltose.  |  Bokhove, M., et al. 2016. J Struct Biol. 194: 1-7. PMID: 26850170
4. Forme ouverte et fermée de la protéine de liaison au maltose à l'état natif et à l'état de globule fondu, étudiée par spectroscopie de résonance paramagnétique électronique.  |  Selmke, B., et al. 2018. Biochemistry. 57: 5507-5512. PMID: 30004675
5. Évaluation de l'activité catalytique du domaine kinase de l'hATR marqué par la protéine de liaison du maltose avec la phosphorylation Ser-15 de p53.  |  Bhakuni, R., et al. 2018. Biochemistry. 57: 6592-6603. PMID: 30380295
6. Les ligands et les courroies macromoléculaires se lient de préférence aux conformations fermées de la protéine de liaison du maltose.  |  Ghosh, A., et al. 2019. Biochemistry. 58: 2208-2217. PMID: 30950267
7. Les séquences passagères peuvent promouvoir des dimères entrelacés dans une variante commune de la protéine de liaison du maltose.  |  Momin, AA., et al. 2019. Sci Rep. 9: 20396. PMID: 31892719
8. Fragment variable à chaîne unique fusionné à la protéine de liaison du maltose: une plate-forme modulaire de nanocarrier pour l'administration ciblée d'agents antitumoraux.  |  Reche-Perez, FJ., et al. 2021. Biomater Sci. 9: 1728-1738. PMID: 33432316
9. Caractérisation d'héparinases fusionnées à la protéine de liaison du maltose avec une thermostabilité améliorée par l'application de liens rigides et flexibles.  |  Wu, X., et al. 2025. Biotechnol Appl Biochem. 72: 5-16. PMID: 39072851
10. Les protéines de fusion de la protéine de liaison du maltose (MBP) ayant une affinité faible ou nulle pour les résines d'amylose peuvent être purifiées en une seule étape à l'aide d'un nouvel anticorps monoclonal anti-MBP.  |  Park, JH., et al. 1998. Mol Cells. 8: 709-16. PMID: 9895124

L'anticorps MBP-probe préféré est l'Anticorps MBP-probe (R29.6): sc-13564.