Anticorps MARCKSL1 (K53): sc-130471

L'anticorps MARCKSL1 (K53) est un anticorps monoclonal IgG2b κ de souris MARCKSL1 (également désigné comme anticorps de la famille des myristoylés alanine-rich C-kinase substrate (MARCKS) like 1, anticorps MLP1, anticorps MLP, anticorps de la protéine de réticulation des filaments d'actine localisée à la membrane plasmique, anticorps de la protéine régulatrice de la jonction d'adhérence, anticorps de la protéine régulatrice du cytosquelette, anticorps de la phosphoprotéine dépendante de la protéine kinase C (PKC), anticorps de la protéine de signalisation Ca2+/calmoduline, ou anticorps du substrat de la PKC) qui détecte la protéine MARCKSL1 d'origine humaine par WB, IP, IF, IHC(P) et ELISA. L'anticorps MARCKSL1 (K53) est disponible sous forme d'anticorps anti-MARCKSL1 non conjugué. MARCKS (Myristoylated alanine-rich protein kinase C substrate), également désignée 80K ou 80K-L, est une protéine de 332 acides aminés qui se localise à la membrane plasmique et fonctionne comme un substrat cellulaire majeur de la protéine kinase C (PKC). MARCKSL1 (MARCKS-like protein 1), également connue sous le nom de MacMARCKS, MLP, MRP ou F52, est une protéine de 195 acides aminés qui, comme MARCKS, est un substrat majeur de la PKC. Exprimée dans une variété de tissus, les niveaux les plus élevés étant observés dans les testicules et l'utérus, MARCKSL1 participe à la coordination des événements de signalisation membrane-cytosquelette, y compris la sécrétion, la migration, la phagocytose et l'adhésion cellulaire. En outre, MARCKSL1 fonctionne comme un régulateur de l'activation de l'intégrine et on pense qu'il régule les voies de transduction du signal dépendant de l'intégrine, en particulier celles qui sont impliquées dans la propagation des macrophages.

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Anticorps MARCKSL1 (K53) Références:

1. La protéine apparentée à MARCKS se lie à l'actine sans affecter de manière significative la polymérisation de l'actine ou la structure du réseau. Substrat de la kinase riche en alanine C myristoylée.  |  Wohnsland, F., et al. 2000. J Struct Biol. 131: 217-24. PMID: 11052894
2. Interaction in vivo entre la dynamitine et MacMARCKS détectée par la méthode de transfert d'énergie par résonance fluorescente.  |  Jin, T., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 12879-84. PMID: 11278693
3. L'interaction de la région C-terminale du transporteur de sérotonine de rat avec MacMARCKS module la régulation de l'absorption de 5-HT par la protéine kinase C.  |  Jess, U., et al. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 294: 272-9. PMID: 12051706
4. Induction des substrats de la protéine kinase C, substrat de la kinase riche en alanine myristoylée (MARCKS) et protéine apparentée à MARCKS (MRP), par la protéine bêta-amyloïde dans les cellules microgliales BV-2 de souris.  |  Murphy, A., et al. 2003. Neurosci Lett. 347: 9-12. PMID: 12865129
5. La famille MARCKS de protéines de liaison aux phospholipides: régulation de la phospholipase D et d'autres composants cellulaires.  |  Sundaram, M., et al. 2004. Biochem Cell Biol. 82: 191-200. PMID: 15052337
6. Analyse protéomique quantitative des radeaux membranaires des cellules endothéliales humaines: preuve de la régulation de MARCKS et MRP dans l'amélioration de la barrière induite par la sphingosine 1-phosphate.  |  Guo, Y., et al. 2007. Mol Cell Proteomics. 6: 689-96. PMID: 17210631
7. La régulation de l'expression de MacMARCKS par l'intégrine beta3.  |  van den Bout, I., et al. 2007. Exp Cell Res. 313: 1260-9. PMID: 17292354
8. Étude du mécanisme de régulation de la localisation du MRP.  |  van den Bout, I., et al. 2008. Exp Cell Res. 314: 330-41. PMID: 17897642
9. MacMARCKS n'est pas essentiel pour la phagocytose dans les macrophages.  |  Underhill, DM., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 33619-23. PMID: 9837946