Anticorps Lex A (E-7): sc-365999

Le système à double hybride, une méthode largement utilisée pour détecter les interactions protéine-protéine, utilise des levures ou des bactéries génétiquement modifiées. Il comprend une protéine "appât" fusionnée à un domaine de liaison à l'ADN (DBD), une protéine "proie" attachée à un domaine d'activation transcriptionnelle (AD) et des gènes rapporteurs activés par leur interaction. Ce système, qui utilise souvent des DBD comme GAL4 ou LexA et des AD de GAL4 ou de la protéine VP16 du virus de l'herpès simplex, a évolué pour inclure des protéines procaryotes, comme le DBD de LexA d'Escherichia coli. En outre, l'extrémité N-terminale de GAL4 de Saccharomyces cerevisiae, connue pour sa capacité à se lier à l'ADN, est utilisée pour sa polyvalence dans divers organismes. L'inclusion de l'AD de VP16 permet une activation transcriptionnelle robuste. Cette adaptabilité fait que le système à double hybride est largement préféré pour les études protéomiques et la cartographie de l'interactome, assurant une activation spécifique de la transcription et une localisation appropriée des protéines dans la cellule.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps Lex A (E-7) Références:

1. Mécanisme de clivage spécifique de la LexA: autodigestion et rôle de la coprotéase RecA.  |  Little, JW. 1991. Biochimie. 73: 411-21. PMID: 1911941
2. Propriétés de liaison à l'ADN du répresseur LexA.  |  Schnarr, M., et al. 1991. Biochimie. 73: 423-31. PMID: 1911942
3. Les gènes régulés par LexA de Clostridium difficile.  |  Walter, BM., et al. 2014. BMC Microbiol. 14: 88. PMID: 24713082
4. Déterminants de spécificité pour l'autoprotéolyse de LexA, un régulateur clé de la mutagenèse SOS bactérienne.  |  Mo, CY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 3158-68. PMID: 24779472
5. Un régulon SOS sous le contrôle d'un motif de liaison LexA non canonique chez les Bétaprotéobactéries.  |  Sanchez-Alberola, N., et al. 2015. J Bacteriol. 197: 2622-30. PMID: 25986903
6. Un corépresseur participe à la régulation indépendante de LexA des polymérases sujettes aux erreurs chez Acinetobacter.  |  Peterson, MA., et al. 2020. Microbiology (Reading). 166: 212-226. PMID: 31687925
7. Deux composants du clivage de LexA dépendant de la réplication de l'ADN.  |  Myka, KK. and Marians, KJ. 2020. J Biol Chem. 295: 10368-10379. PMID: 32513870
8. Intégration de la modélisation moléculaire et d'études in vitro pour inhiber la protéolyse de la LexA.  |  Schuurs, ZP., et al. 2023. Front Cell Infect Microbiol. 13: 1051602. PMID: 36936756
9. La structure LexA-RecA* révèle un mécanisme cryptique de verrouillage et de clé pour l'activation SOS.  |  Cory, MB., et al. 2024. Nat Struct Mol Biol. 31: 1522-1531. PMID: 38755298
10. Un répresseur mutant LexA avec un lien inter-domaine détendu.  |  Oertel-Buchheit, P., et al. 1998. Protein Sci. 7: 512-5. PMID: 9521130

L'anticorps Lex A préféré est l'Anticorps Lex A (2-12): sc-7544.