Anticorps Laminin α-5 (4B12): sc-130542

L'anticorps anti-Laminine α-5 (4B12) est un anticorps monoclonal de souris IgG1 λ contre la Laminine alpha-5 (également appelé anticorps anti-LAMA5 ou anticorps anti-sous-unité alpha-5 de la Laminine) qui détecte la protéine Laminine alpha-5 d'origine humaine par IP, IF et ELISA. L'anticorps anti-laminine α-5 (4B12) est disponible sous forme d'anticorps anti-laminine alpha-5 non conjugué. Les laminines sont des glyco-protéines structurelles non collagéniques essentielles et abondantes qui se localisent dans les membranes basales. Les membranes basales (matrices extracellulaires associées aux cellules) sont des polymères de laminines avec des réseaux stabilisateurs de collagène de type IV, du nidogène et plusieurs protéoglycanes. Les membranes basales se trouvent sous les couches épithéliales, autour de l'endothélium des vaisseaux sanguins et autour des cellules musculaires, nerveuses périphériques et adipeuses. La formation des membranes basales influence la prolifération cellulaire, le phénotype, la migration, l'expression des gènes et l'architecture des tissus. Chaque laminine est un hétérotrimère de sous-unités de chaînes a, b et g qui subit une sécrétion cellulaire et une incorporation dans la MEC. Les laminines peuvent s'auto-assembler, se lier à d'autres macromolécules de la matrice et avoir des interactions cellulaires uniques et partagées, médiées par les intégrines, le dystroglycane et les récepteurs de la laminine. Le gène humain de la laminine a-5 est localisé sur le chromosome 20q13.33.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps Laminin α-5 (4B12) Références:

1. Rôle des isoformes de la laminine dans la structure glomérulaire.  |  Hansen, K. and Abrass, CK. 1999. Pathobiology. 67: 84-91. PMID: 10023136
2. Forme et fonction: la famille des hétérotrimères de la laminine.  |  Colognato, H. and Yurchenco, PD. 2000. Dev Dyn. 218: 213-34. PMID: 10842354
3. Régulation transcriptionnelle de l'expression du gène de la laminine.  |  Aberdam, D., et al. 2000. Microsc Res Tech. 51: 228-37. PMID: 11054873
4. La laminine alpha 5 favorise l'adhésion ectopique du carcinome hépatocellulaire par l'intermédiaire des intégrines et/ou de la molécule d'adhésion cellulaire de Lutheran/basal.  |  Kikkawa, Y., et al. 2008. Exp Cell Res. 314: 2579-90. PMID: 18635166
5. Un rôle dispensable de la laminine-α5 dérivée des oligodendrocytes dans l'homéostasie cérébrale et l'hémorragie intracérébrale.  |  Kang, M., et al. 2024. J Cereb Blood Flow Metab. 44: 611-623. PMID: 38241459
6. La laminine-α5 endothéliale et murale contribue au maintien de l'intégrité neurovasculaire.  |  Nirwane, A., et al. 2024. Fluids Barriers CNS. 21: 18. PMID: 38383451
7. Un rôle dispensable de la laminine-α5 dérivée des cellules murales dans l'hémorragie intracérébrale.  |  Ruan, J., et al. 2024. J Cereb Blood Flow Metab. 44: 1677-1690. PMID: 39053486
8. La famille des laminines.  |  Tryggvason, K. 1993. Curr Opin Cell Biol. 5: 877-82. PMID: 8240830
9. Rôle de la laminine dans la reconnaissance et la différenciation des cellules endothéliales.  |  Schnaper, HW., et al. 1993. Kidney Int. 43: 20-5. PMID: 8433560
10. Domaines de la laminine.  |  Engvall, E. and Wewer, UM. 1996. J Cell Biochem. 61: 493-501. PMID: 8806072
11. La laminine et le mécanisme de croissance neuronale.  |  Luckenbill-Edds, L. 1997. Brain Res Brain Res Rev. 23: 1-27. PMID: 9063584
12. Les isoformes de la laminine et le développement épithélial.  |  Ekblom, M., et al. 1998. Ann N Y Acad Sci. 857: 194-211. PMID: 9917842