Anticorps Laminin α-1 (E3-2): sc-65646

L'anticorps contre la laminine α-1 (E3-2) est un anticorps monoclonal IgG2a de rat qui détecte la laminine α-1 dans des échantillons de souris par le biais d'applications telles que l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'immunohistochimie. La laminine α-1 est un composant essentiel des membranes basales, qui sont des matrices extracellulaires spécialisées offrant un soutien structurel et influençant divers processus cellulaires. Ces membranes sont essentielles au maintien de l'intégrité des tissus et jouent un rôle important dans la prolifération, la migration et la différenciation des cellules. La structure unique de la laminine α-1, qui consiste en un hétérotrimère formé de sous-unités de chaînes α, β et γ, permet l'auto-assemblage et l'interaction avec d'autres composants de la matrice, facilitant ainsi la formation de membranes basales stables. Cette polyvalence structurelle permet à la laminine α-1 d'interagir avec les récepteurs de la surface cellulaire tels que les intégrines et le dystroglycane, influençant ainsi le comportement cellulaire et l'architecture des tissus. Le gène humain de la laminine α-1 est situé sur le chromosome 18p11.3 et on a constaté qu'il était surexprimé dans le cortex frontal des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer, ce qui met en évidence son rôle potentiel dans les maladies neurodégénératives. L'anticorps anti-laminine α-1 (E3-2) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient la dynamique de la membrane basale et les fonctions cellulaires dans divers contextes biologiques.

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Anticorps Laminin α-1 (E3-2) Références:

1. Identification d'un activateur en amont dans le gène de la laminine alpha 1 de la souris définissant son haut niveau d'expression dans les cellules de l'endoderme pariétal.  |  Niimi, T., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 9332-8. PMID: 12519763
2. Le module LG4 de la laminine alpha 3 induit la métalloprotéinase-1 matricielle par le biais de la signalisation de la protéine kinase activée par les mitogènes.  |  Utani, A., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34483-90. PMID: 12826666
3. Rôles essentiels et chevauchants des chaînes alpha de la laminine dans la formation de la notochorde et des vaisseaux sanguins.  |  Pollard, SM., et al. 2006. Dev Biol. 289: 64-76. PMID: 16321372
4. De multiples récepteurs de surface cellulaire pour les bras courts de la laminine: l'intégrine alpha 1 bêta 1 et les protéines RGD-dépendantes médient l'attachement cellulaire uniquement aux domaines III de la laminine tumorale murine.  |  Goodman, SL., et al. 1991. J Cell Biol. 113: 931-41. PMID: 1827447
5. Le traitement des chaînes α de la laminine génère des peptides impliqués dans la cicatrisation des plaies et la défense de l'hôte.  |  Senyürek, I., et al. 2014. J Innate Immun. 6: 467-84. PMID: 24458132
6. Mécanisme bipartite pour les interactions entre la laminine et l'intégrine: Identification du site de liaison à l'intégrine dans les domaines LG de la chaîne α de la laminine.  |  Taniguchi, Y., et al. 2020. Matrix Biol. 87: 66-76. PMID: 31669520
7. Identification des sites de liaison cellulaire dans le domaine globulaire carboxyl-terminal de la chaîne alpha 1 de la laminine par criblage systématique de peptides synthétiques.  |  Nomizu, M., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 20583-90. PMID: 7657636
8. Le peptide contenant la chaîne de laminine alpha 1 Ile-Lys-Val-Ala-Val (IKVAV) favorise la colonisation du foie par les cellules cancéreuses du côlon humain.  |  Bresalier, RS., et al. 1995. Cancer Res. 55: 2476-80. PMID: 7758002
9. Analyse structurelle et fonctionnelle du domaine globulaire IVa de la chaîne alpha 1 de la laminine et de son impact sur un site RGD adjacent.  |  Schulze, B., et al. 1996. Biochem J. 314 (Pt 3): 847-51. PMID: 8615779
10. Expression différentielle de cinq chaînes de laminine alpha (1-5) dans les reins de souris en développement et adultes.  |  Sorokin, LM., et al. 1997. Dev Dyn. 210: 446-62. PMID: 9415429

L'anticorps Laminin α-1 préféré est l'Anticorps Laminin α-1 (G-12): sc-74418.