Anticorps Integrin α3/ITGA3/CD49c (F35 177-1): sc-53354

L'anticorps Integrin α3 (F35 177-1) est un anticorps monoclonal IgG1 kappa à chaîne légère de souris qui détecte la protéine Integrin α3 d'origine humaine par immunofluorescence (IF). L'intégrine α3, également connue sous le nom d'antigène d'activation très tardive 3 (VLA-3), joue un rôle crucial dans l'adhésion et la signalisation cellulaires, qui sont essentielles pour divers processus biologiques tels que la croissance, la différenciation, la migration et l'apoptose des cellules. L'intégrine α3 est principalement localisée à la surface des cellules, où l'anticorps anti-intégrine α3 (F35 177-1) peut détecter des hétérodimères avec les sous-unités β1, permettant l'interaction avec les composants de la matrice extracellulaire, notamment la fibronectine, le collagène et la vitronectine. La localisation correcte de l'intégrine α3 est vitale pour la fonction, car l'intégrine α3 facilite la communication entre les cellules et leur environnement, ce qui permet de répondre aux signaux externes et de maintenir l'intégrité des tissus. En outre, l'intégrine α3 subit des modifications post-traductionnelles, notamment un clivage dans le domaine extracellulaire, qui donne lieu à des chaînes légères et lourdes liées par des disulfures, essentielles pour l'intégrité structurelle et les interactions fonctionnelles. L'anticorps monoclonal de l'intégrine α3 (F35 177-1) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient la dynamique de l'adhésion cellulaire et les voies de signalisation dans les tissus humains.

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Anticorps Integrin α3/ITGA3/CD49c (F35 177-1) Références:

1. Le CD9 est exprimé dans les trophoblastes extravilleux en association avec l'intégrine alpha3 et l'intégrine alpha5.  |  Hirano, T., et al. 1999. Mol Hum Reprod. 5: 162-7. PMID: 10065872
2. Régulation différentielle de l'adhésion cellulaire et de la migration par des formes recombinantes de laminine-5 avec délétion partielle ou mutation dans le domaine G3 de la chaîne alpha3.  |  Kariya, Y., et al. 2003. J Cell Biochem. 88: 506-20. PMID: 12532327
3. Des niveaux physiologiques de tumstatine, un fragment de la chaîne alpha3 du collagène IV, sont générés par la protéolyse de MMP-9 et suppriment l'angiogenèse par l'intermédiaire de l'intégrine alphaV beta3.  |  Hamano, Y., et al. 2003. Cancer Cell. 3: 589-601. PMID: 12842087
4. Le gain de glycosylation dans l'intégrine α3 provoque une maladie pulmonaire et un syndrome néphrotique.  |  Nicolaou, N., et al. 2012. J Clin Invest. 122: 4375-87. PMID: 23114595
5. La perte de l'intégrine α3 prévient la formation de tumeurs cutanées en favorisant le renouvellement de l'épiderme et l'épuisement des cellules à cycle lent.  |  Sachs, N., et al. 2012. Proc Natl Acad Sci U S A. 109: 21468-73. PMID: 23236172
6. Identification de l'intégrine α3 comme marqueur moléculaire des cellules subissant une transition épithéliale-mésenchymateuse et des cellules cancéreuses aux phénotypes agressifs.  |  Shirakihara, T., et al. 2013. Cancer Sci. 104: 1189-97. PMID: 23786209
7. La mutation d'un seul acide aminé dans le domaine calf-1 de l'intégrine α3, associée à la maladie, entraîne des défauts dans son traitement et son expression à la surface des cellules.  |  Yamada, M. and Sekiguchi, K. 2013. Biochem Biophys Res Commun. 441: 988-93. PMID: 24220332
8. Inhibiteur mTOR combiné, rapamycine et liposomes modifiés par octapeptide cyclique chargés de doxorubicine pour cibler l'intégrine α3 dans le cancer du sein triple négatif.  |  Dai, W., et al. 2014. Biomaterials. 35: 5347-5358. PMID: 24726747
9. Une forte expression de l'intégrine α3 est associée à un mauvais pronostic chez les patients atteints de cancer du poumon non à petites cellules.  |  Li, Q., et al. 2020. Transl Lung Cancer Res. 9: 1361-1378. PMID: 32953510
10. L'anticorps monoclonal ONS-M21 reconnaît l'intégrine alpha3 dans les gliomes et les médulloblastomes.  |  Kishima, H., et al. 1999. Br J Cancer. 79: 333-9. PMID: 9888477

L'anticorps Integrin α3/ITGA3/CD49c préféré est l'Anticorps Integrin α3/ITGA3/CD49c (A-3): sc-374242.