Anticorps Histone H1⁰ (F-10): sc-377468

L'anticorps Histone H10 (F-10) est un anticorps monoclonal IgG1 κ de souris qui détecte la protéine Histone H10 de souris, de rat et d'homme par WB, IP, IF, IHC(P) et ELISA. L'histone H1(0) (famille d'histones H1, membre 0) est un membre riche en lysine de la famille H1 des histones de liaison. La famille de protéines H1 interagit avec l'ADN de liaison entre les nucléosomes et assure la compaction en chromatine d'ordre supérieur. L'histone H1(0) est une variante unique considérée comme une histone de liaison de remplacement qui est exprimée et incorporée dans la chromatine en l'absence de réplication de l'ADN. En revanche, la majorité des histones H1 somatiques sont des variantes dépendantes de la réplication que l'on trouve dans les cellules en prolifération. L'histone H1(0) est exprimée dans les cellules qui sont en phase terminale de différenciation ou qui ont un faible taux de division cellulaire. Contrairement à d'autres histones de liaison spécifiques de la différenciation dont l'expression est spécifique à un tissu ou à une espèce, l'histone H1(0) est largement exprimée dans de nombreux tissus chez la plupart des vertébrés. L'histone H1(0) est dérivée d'un gène sans intron, H1F0 chez l'homme, qui a été localisé sur le chromosome 22q13.1. Les histones sont soumises à des modifications post-traductionnelles par des enzymes, principalement sur leur queue N-terminale, mais aussi dans leurs domaines globulaires. Ces modifications comprennent la méthylation, la citrullination, l'acétylation, la phosphorylation, la sumoylation, l'ubiquitination et l'ADP-ribosylation.

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Anticorps Histone H1⁰ (F-10) Références:

1. Empreinte laser ultraviolette des complexes ADN de jonction à quatre voies de l'histone H1(0).  |  Angelov, D., et al. 1999. Biochemistry. 38: 11333-9. PMID: 10471283
2. Accessibilité de l'histone H1(0) et de ses domaines structuraux à la liaison des anticorps dans la chromatine étendue et repliée.  |  Banchev, TB., et al. 1990. Mol Cell Biochem. 95: 167-75. PMID: 1694955
3. Études calorimétriques des interactions de l'histone de liaison H1(0) et de ses domaines carboxyle (H1(0)-C) et globulaire (H1(0)-G) avec l'ADN de thymus de veau.  |  Machha, VR., et al. 2013. Biophys Chem. 184: 22-8. PMID: 24036047
4. Dépendance de la thermodynamique de la liaison de l'histone de liaison H10, de son domaine carboxyle (H10-C) ou de son domaine globulaire (H10-G) à l'ADN-B, à la température et au stress osmotique.  |  Machha, VR., et al. 2017. Biochem Biophys Rep. 12: 158-165. PMID: 29090277
5. Effet de la phosphorylation sur le comportement structurel des peptides dérivés du domaine C-terminal intrinsèquement désordonné de l'histone H1.0.  |  Chaves-Arquero, B., et al. 2020. Chemistry. 26: 5970-5981. PMID: 32073728
6. Inhibition sélective de l'auto-renouvellement des cellules cancéreuses par un axe Quisinostat-histone H1.0.  |  Morales Torres, C., et al. 2020. Nat Commun. 11: 1792. PMID: 32286289
7. Structure, dynamique et stabilité du domaine globulaire de l'histone de liaison humaine H1.0 et rôle des charges positives.  |  Martinsen, JH., et al. 2022. Protein Sci. 31: 918-932. PMID: 35066947
8. Effets de l'acide butyrique sur la régulation du cycle cellulaire et l'induction de l'histone H1(0) dans les cellules de souris et la culture tissulaire. Inducibilité de H1 (0) dans la phase S-G2 tardive du cycle cellulaire.  |  Chabanas, A., et al. 1985. J Mol Biol. 183: 141-51. PMID: 4009723
9. Relation entre l'acétylation des histones du noyau et l'activité du gène de l'histone H1(0).  |  Girardot, V., et al. 1994. Eur J Biochem. 224: 885-92. PMID: 7925412
10. Régulation non coordonnée de la synthèse de l'histone H1(0) et du niveau d'ARNm H1(0).  |  Rousseau, D. 1996. Biochem Mol Biol Int. 38: 1023-32. PMID: 9132149

L'anticorps Histone H1⁰ préféré est l'Anticorps Histone H1⁰ (34): sc-56695.