DNS-SGN

Le DNS-SGN est un composé chimique largement utilisé dans la recherche scientifique, principalement dans le domaine de la biochimie et de la biologie moléculaire. Son mécanisme d'action réside dans sa capacité à marquer et à détecter les groupes sulfhydryles (SH) dans les protéines. Le DNS-SGN contient un groupe dinitrophényle (DNP) qui réagit spécifiquement avec les groupes thiols des résidus cystéine des protéines, formant des adduits DNP-S-S-DNS stables. Cette réaction entraîne un déplacement mesurable de l'absorbance, ce qui permet de quantifier et d'analyser les protéines contenant des SH. Les chercheurs utilisent couramment le DNS-SGN dans divers essais biochimiques, notamment pour le marquage des protéines, la quantification des groupes thiols libres et la détection des interactions protéine-protéine médiées par des liaisons disulfure. En outre, la DNS-SGN a joué un rôle déterminant dans l'élucidation du statut redox des protéines et dans l'étude des processus liés au stress oxydatif dans les modèles cellulaires et pathologiques. Sa polyvalence et sa fiabilité font de la DNS-SGN un outil précieux pour l'étude de la structure, de la fonction et de la régulation des protéines, ainsi que pour le criblage de modulateurs potentiels des voies de signalisation thiol-dépendantes. En conclusion, le DNS-SGN joue un rôle crucial dans l'avancement de notre compréhension de la biochimie des thiols et de ses implications dans la physiologie cellulaire et les mécanismes pathologiques.