Date published: 2025-9-18

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Diphtheria Toxin

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Noms alternatifs:
Diphtheria Toxin is known as an intact toxin.
Application(s):
Diphtheria Toxin est une toxine intacte qui catalyse l'ADP-ribosylation de l'EF-2 et inhibe la synthèse des protéines.
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ACCÈS RAPIDE AUX LIENS

La toxine diphtérique, provenant de Corynebacterium diphtheriae, inhibe la synthèse des protéines en catalysant l'ADP-ribosylation de l'aminoacyltransférase II (EF-2) des eucaryotes. La toxine diphtérique est perméable aux cellules et peut traverser les membranes endosomales en réponse à un faible pH3. La toxine diphtérique est synthétisée et excrétée sous forme de proenzyme et doit subir deux modifications covalentes pour être active. DL50 - Intrapéritonéale: 0,0065 mg/kg (hamster) 0,0003 mg/kg (souris). DL50 - Sous-cutanée: 0,0003 mg/kg (souris).


Diphtheria Toxin Références

  1. Biologie et épidémiologie moléculaire de la toxine diphtérique et du gène tox.  |  Holmes, RK. 2000. J Infect Dis. 181 Suppl 1: S156-67. PMID: 10657208
  2. Comprendre le mode d'action de la toxine diphtérique: une perspective sur les progrès réalisés au cours du 20e siècle.  |  Collier, RJ. 2001. Toxicon. 39: 1793-803. PMID: 11595641
  3. Protéines de fusion chimériques à base de toxine diphtérique.  |  Frankel, AE., et al. 2001. Curr Opin Investig Drugs. 2: 1294-301. PMID: 11717818
  4. La translocation de la toxine diphtérique à travers les membranes cellulaires est régulée par les sphingolipides.  |  Spilsberg, B., et al. 2005. Biochem Biophys Res Commun. 329: 465-73. PMID: 15737610
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  6. Changement de conformation de la toxine diphtérique à un pH acide.  |  Leka, O., et al. 2014. FEBS J. 281: 2115-22. PMID: 24628974
  7. Identification des modifications induites par le formaldéhyde dans la toxine diphtérique.  |  Metz, B., et al. 2020. J Pharm Sci. 109: 543-557. PMID: 31678246
  8. La toxine diphtérique atténuée sert de médiateur à l'acheminement de l'ARNsi.  |  Arnold, AE., et al. 2020. Sci Adv. 6: PMID: 32917630
  9. Structure de la toxine diphtérique à pH acide: Implications pour la commutation conformationnelle du domaine de translocation.  |  Rodnin, MV., et al. 2020. Toxins (Basel). 12: PMID: 33171806
  10. L'exploitation du récepteur d'internalisation de la toxine diphtérique améliore la livraison de protéines aux lysosomes pour la thérapie de remplacement enzymatique.  |  Sugiman-Marangos, SN., et al. 2020. Sci Adv. 6: PMID: 33310843
  11. Changement de conformation, repliement et insertion dans la membrane du domaine de translocation de la toxine diphtérique.  |  Ladokhin, AS., et al. 2021. Methods Enzymol. 649: 341-370. PMID: 33712192
  12. Les structures d'homologues éloignés de la toxine diphtérique révèlent des déterminants fonctionnels d'un échafaudage de toxine conservé au cours de l'évolution.  |  Sugiman-Marangos, SN., et al. 2022. Commun Biol. 5: 375. PMID: 35440624
  13. Une nouvelle combinaison: scFv anti-glypican-3 et toxine diphtérique avec le meilleur liant flexible.  |  Hashemi Yeganeh, H., et al. 2022. Protein J. 41: 527-542. PMID: 36001255

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Diphtheria Toxin, 1 mg

sc-391135
1 mg
$877.00