Anticorps connexin 32 (HAM8): sc-21794

Les protéines de la famille des connexines forment des complexes hexamériques appelés "connexons" qui facilitent le mouvement des protéines de faible poids moléculaire entre les cellules par l'intermédiaire des jonctions lacunaires. Les protéines connexines partagent une topologie commune composée de quatre domaines a-hélicoïdaux transmembranaires, de deux boucles extracellulaires, d'une boucle cytoplasmique et d'extrémités N et C cytoplasmiques. Un grand nombre des principales différences fonctionnelles proviennent de substitutions d'acides aminés spécifiques dans les domaines les plus conservés, les régions transmembranaires et extracellulaires. Chacune des quelque 20 isoformes de connexine produit des canaux avec des perméabilités et des sensibilités électriques et chimiques distinctes ; par conséquent, une connexine ne peut généralement pas se substituer entièrement à une autre. Par conséquent, une grande variété de phénotypes malins est associée à une diminution de l'expression des connexines et de la communication entre les jonctions lacunaires, en fonction de la connexine affectée. Par exemple, les mutations de la connexine 32 entraînent la maladie de Charcot-Marie-Tooth, une maladie démyélinisante du système nerveux périphérique.