Anticorps Cdc37 (C-11): sc-17758

Les événements du cycle cellulaire sont régulés par l'activation et la désactivation séquentielles des kinases dépendantes des cyclines (Cdks) et par la protéolyse des cyclines. Les gènes du cycle de division cellulaire (Cdc) sont nécessaires à différents moments du cycle cellulaire. Les phosphatases tyrosine Cdc25A, Cdc25B et Cdc25C fonctionnent en tant qu'activateurs mitotiques en déphosphorylant Cdc2 p34 sur des résidus tyrosine régulateurs. Cdc6 est l'homologue humain de Cdc6 de Saccharomyces cerevisiae, qui est impliqué dans l'initiation de la réplication de l'ADN. Cdc37 semble faciliter la formation du complexe Cdk4/cycline D1 et a été montré pour former un complexe stable avec Hsp90. Cdc34, Cdc27 et Cdc16 fonctionnent en tant qu'enzymes de conjugaison d'ubiquitine. On pense que Cdc34 est l'homologue structural et fonctionnel de Cdc34 de Saccharomyces cerevisiae, qui est essentiel pour la transition de la phase G1 à la phase S. Cdc16 et Cdc27 sont des composants du complexe APC (complexe promoteur de l'anaphase) qui ubiquitine la cycline B, entraînant la dégradation du complexe cycline B/Cdk.

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Anticorps Cdc37 (C-11) Références:

1. La restriction de l'interaction directe de CDC37 avec HSP90 ne compromet pas le chaperonnage des protéines clientes.  |  Smith, JR., et al. 2015. Oncogene. 34: 15-26. PMID: 24292678
2. Comment Hsp90 et Cdc37 lubrifient les commutateurs moléculaires des kinases.  |  Verba, KA. and Agard, DA. 2017. Trends Biochem Sci. 42: 799-811. PMID: 28784328
3. Cibler l'interaction Hsp90-Cdc37-protéine cliente pour perturber la machinerie chaperonne Hsp90.  |  Li, T., et al. 2018. J Hematol Oncol. 11: 59. PMID: 29699578
4. Inhibiteur à petites molécules ciblant l'interaction protéine-protéine Hsp90-Cdc37 dans le cancer colorectal.  |  Wang, L., et al. 2019. Sci Adv. 5: eaax2277. PMID: 31555737
5. Potentiel thérapeutique de l'interaction Hsp90/Cdc37 dans les maladies neurodégénératives.  |  Gracia, L., et al. 2019. Front Neurosci. 13: 1263. PMID: 31824256
6. Cibler le cycle des chaperons HSP90-CDC37-kinase: Une stratégie thérapeutique prometteuse pour le cancer.  |  Wang, L., et al. 2022. Med Res Rev. 42: 156-182. PMID: 33846988
7. La thiorédoxine-1 inhibe l'activation de l'IRE1 en ciblant le complexe de chaperons Hsp90/p-Cdc37 dans la maladie de Parkinson.  |  Zeng, X., et al. 2023. Ageing Res Rev. 90: 102000. PMID: 37437766
8. Le ginsénoside Rg5 améliore la radiosensibilité de l'adénocarcinome pulmonaire en réduisant l'interaction HSP90-CDC37 et en favorisant la dégradation des protéines clientes.  |  Bai, H., et al. 2023. J Pharm Anal. 13: 1296-1308. PMID: 38174116
9. La dynamique structurelle des complexes RAF1-HSP90-CDC37 et HSP90 révèle des interactions asymétriques entre clients et des éléments structurels clés.  |  Finci, LI., et al. 2024. Commun Biol. 7: 260. PMID: 38431713
10. L'inhibiteur allostérique CDC37 perturbe le complexe de chaperons pour bloquer la maturation des CDK4/6.  |  Zhang, L., et al. 2025. Angew Chem Int Ed Engl. 64: e202413618. PMID: 39582167

L'anticorps Cdc37 préféré est l'Anticorps Cdc37 (E-4): sc-13129.