Anticorps CD3-ε (H-12): sc-137234

Le récepteur de l'antigène des cellules T (TCR) reconnaît les antigènes étrangers et traduit ces événements de reconnaissance en signaux intracellulaires qui provoquent le passage de la cellule d'un état dormant à un état activé. Une grande partie de ce processus de signalisation peut être attribuée à un complexe multisubunitaire de protéines qui s'associe directement avec le TCR. Ce complexe a été baptisé CD3 (cluster de différenciation 3). Il est composé de cinq chaînes polypeptidiques invariantes qui s'associent pour former trois dimères : un hétérodimère de chaînes gamma et epsilon (CD3-γ et CD3-ε), un hétérodimère de chaînes delta et epsilon (CD3-δ et CD3-ε) et un homodimère de deux chaînes zêta (CD3-ζ) ou un hétérodimère de chaînes zêta et eta (CD3-ζ et CD3-η). CD3-ζ et CD3-η sont codés par le même gène, mais diffèrent au niveau de leur extrémité carboxyl-terminale en raison d'un événement d'épissage alternatif. Les CD3-γ, CD3-ε et CD3-δ contiennent chacun une copie unique d'un motif d'activation basé sur la tyrosine des immunorécepteurs (ITAM). En revanche, CD3-ζ contient trois copies consécutives du même motif. Les ITAM phosphorylés servent de sites d'amarrage pour les protéines kinases telles que ZAP-70 et Syk et sont également capables de réguler leur activité kinase. La structure cristalline des domaines SH2 de ZAP-70 liés aux ITAM CD3-ζ a été résolue.

L'anticorps CD3-ε préféré est l'Anticorps CD3-ε (UCH-T1): sc-1179.