Anticorps cathepsin A (4526): sc-73766

L'anticorps anti-cathepsine A (4526) est un anticorps monoclonal IgG2a de chaîne légère kappa de souris qui détecte la cathepsine A humaine par western blotting (WB) et immunoprécipitation (IP). L'anticorps anti-cathepsine A (4526) est disponible sous forme non conjuguée. La cathepsine A, une sérine carboxypeptidase, joue un rôle crucial dans la fonction lysosomale en formant un complexe de haut poids moléculaire avec la β-galactosidase et l'α-neuraminidase, protégeant ainsi ces enzymes de la dégradation dans le lysosome. Ce mécanisme de protection est vital pour le maintien du métabolisme cellulaire et pour assurer une biosynthèse peptidique et une dégradation protéique correctes. Les déficiences en cathepsine A peuvent entraîner une cascade de problèmes, notamment le dysfonctionnement de la β-galactosidase et de l'α-neuraminidase, qui sont essentielles à la dégradation des glycoprotéines et des glycolipides. Le gène codant pour la cathepsine A humaine est situé sur le chromosome 20q13.12, et les mutations de ce gène sont associées à la galactosialidose, un trouble du stockage lysosomal caractérisé par l'accumulation de substrats non dégradés en raison des déficiences de ces enzymes critiques. L'anticorps monoclonal anti-cathepsine A (4526) cible spécifiquement cette protéine, ce qui fait de l'anticorps anti-cathepsine A (4526) un outil précieux pour les chercheurs qui étudient la fonction lysosomale et les troubles qui y sont liés.

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Anticorps cathepsin A (4526) Références:

1. Nouveaux aspects fonctionnels de la cathepsine D et de la cathepsine E.  |  Tsukuba, T., et al. 2000. Mol Cells. 10: 601-11. PMID: 11211863
2. Complexe multienzyme lysosomal de haut poids moléculaire.  |  Ostrowska, H., et al. 2003. Cell Mol Biol Lett. 8: 19-24. PMID: 12655352
3. Le gène codant pour la protéine protectrice humaine (PPGB) se trouve sur le chromosome 20.  |  Wiegant, J., et al. 1991. Genomics. 10: 345-9. PMID: 2071143
4. Activité de la cathepsine A d'un thrombus pariétal d'un anévrisme de l'aorte abdominale.  |  Siergiejuk, M., et al. 2011. Folia Histochem Cytobiol. 49: 10-2. PMID: 21526484
5. Rôle de la cathepsine A et de la cathepsine C dans la régulation de l'activité glycosidase.  |  Minarowska, A., et al. 2012. Folia Histochem Cytobiol. 50: 20-4. PMID: 22532132
6. Structure cristalline de la cathepsine A, une nouvelle cible pour le traitement des maladies cardiovasculaires.  |  Schreuder, HA., et al. 2014. Biochem Biophys Res Commun. 445: 451-6. PMID: 24530914
7. Activation protéolytique de la cathepsine A humaine.  |  Kolli, N. and Garman, SC. 2014. J Biol Chem. 289: 11592-11600. PMID: 24599961
8. Mise à jour sur l'artériopathie héréditaire autosomique dominante liée à la cathepsine A avec accidents vasculaires cérébraux et leucoencéphalopathie (CARASAL).  |  Finsterer, J., et al. 2019. Acta Neurol Belg. 119: 299-303. PMID: 31177426
9. La cathepsine A régule la pluripotence, la prolifération et la différenciation des cellules souches embryonnaires de souris.  |  Park, S., et al. 2021. Cell Biochem Funct. 39: 67-76. PMID: 32529664
10. Régulation positive de la cathepsine A dans le gliome: une cible thérapeutique potentielle associée à l'infiltration immunitaire.  |  Zhang, M., et al. 2022. J Med Biochem. 41: 459-465. PMID: 36381072
11. Clonage moléculaire de la cathepsine O humaine, une nouvelle endoprotéinase et homologue de l'OC2 du lapin.  |  Shi, GP., et al. 1995. FEBS Lett. 357: 129-34. PMID: 7805878
12. Clonage moléculaire, localisation chromosomique et expression tissulaire spécifique du gène de la cathepsine G murine.  |  Heusel, JW., et al. 1993. Blood. 81: 1614-23. PMID: 8453108