Anticorps APEH (G-6): sc-376612

L'anticorps APEH (G-6) est un anticorps monoclonal IgM κ de souris APEH (également désigné comme anticorps APEH) qui détecte la protéine APEH d'origine humaine, murine et de rat par WB, IP, IF et ELISA. L'anticorps de l'APEH (G-6) est disponible en tant qu'anticorps anti-APEH non conjugué. L'APEH (Acyl-peptide hydrolase), également connue sous le nom d'APH, OPH ou ACPH, est une protéine cytoplasmique de 732 acides aminés qui existe sous forme d'homotétramère et dont la fonction est de catalyser l'hydrolyse des acides aminés acétylés N-terminaux à partir de petits peptides acétylés. Une fois hydrolysé à partir du peptide cible, l'acide aminé acétylé est traité par une aminoacylase pour produire de l'acétate et un acide aminé libre. Le gène codant pour l'APEH humaine est localisé dans une région du chromosome 3 qui est supprimée dans divers types de cancers, notamment le carcinome rénal et le carcinome pulmonaire à petites cellules, ce qui suggère que l'APEH pourrait être impliquée dans les événements de transformation tumorale. Le chromosome 3 est constitué d'environ 214 millions de bases codant pour plus de 1 100 gènes, dont un groupe de gènes de récepteurs de chimiokines (CKR) et une variété de loci de gènes liés au cancer chez l'homme. Les principaux gènes suppresseurs de tumeurs sur le chromosome 3 comprennent ceux qui codent le médiateur de l'apoptose RASSF1, le régulateur de la migration cellulaire HYAL1 et le suppresseur de l'angiogenèse SEMA3B.

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Anticorps APEH (G-6) Références:

1. Recherches structurelles sur l'acylpeptide hydrolase érythrocytaire humaine par des procédures de spectrométrie de masse.  |  Scaloni, A., et al. 1999. J Protein Chem. 18: 349-60. PMID: 10395453
2. Acylpeptide hydrolase: inhibiteurs et certains résidus du site actif de l'enzyme humaine.  |  Scaloni, A., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3811-8. PMID: 1740429
3. Mécanisme d'inhibition des antibiotiques carbapénèmes sur l'acylpeptide hydrolase, une enzyme clé dans l'interaction avec l'acide valproïque.  |  Suzuki, E., et al. 2011. Xenobiotica. 41: 958-63. PMID: 21770850
4. Inhibition de l'acylpeptide hydrolase comme stratégie ciblée pour induire la régulation négative du protéasome.  |  Palmieri, G., et al. 2011. PLoS One. 6: e25888. PMID: 22016782
5. Identification et caractérisation d'une nouvelle acylpeptide hydrolase de Sulfolobus solfataricus: aperçu structurel et fonctionnel.  |  Gogliettino, M., et al. 2012. PLoS One. 7: e37921. PMID: 22655081
6. Un gène proche du site D3F15S2 sur 3p est exprimé dans le rein humain normal, mais pas ou seulement à un niveau très réduit dans 11 des 15 carcinomes à cellules rénales primaires (CCR).  |  Erlandsson, R., et al. 1990. Oncogene. 5: 1207-11. PMID: 2392324
7. Le locus DNF15S2 à 3p21 est transcrit dans le poumon normal et le cancer du poumon à petites cellules.  |  Naylor, SL., et al. 1989. Genomics. 4: 355-61. PMID: 2565880
8. Étude computationnelle de la liaison compétitive de l'acide valproïque glucuronide et des antibiotiques carbapénèmes à l'acylpeptide hydrolase.  |  Ishikawa, T., et al. 2017. Drug Metab Pharmacokinet. 32: 201-207. PMID: 28734645
9. Polymorphisme de la région régulatrice du gène APEH (c.-521G>C, rs4855883) en tant que facteur prédictif pertinent de la mucite buccale induite par la radiothérapie et de la survie globale chez les patients atteints d'un cancer de la tête et du cou.  |  Brzozowska, A., et al. 2018. Oncotarget. 9: 29644-29653. PMID: 30038710
10. Découverte d'une sonde fluorogénique activée par une enzyme pour le profilage in vivo de l'acylaminoacyl-peptide hydrolase.  |  Liu, SY., et al. 2025. Anal Chem. 97: 2204-2213. PMID: 39862163
11. Cartographie des délétions du chromosome 3p dans le cancer du col de l'utérus chez l'homme.  |  Kohno, T., et al. 1993. Oncogene. 8: 1825-32. PMID: 8099726
12. Séquence nucléotidique de l'enzyme humaine de libération des acides acylaminés.  |  Mitta, M., et al. 1996. DNA Res. 3: 31-5. PMID: 8724851

Les anticorps monoclonaux pour les cibles protéiques mammifères et non mammifères représentent essentiellement toutes les cibles couvertes par les anticorps polyclonaux. Plus de 8.300 de nos anticorps sont proposés sous forme de conjugués ImmunoCruz^®, ce qui élimine le besoin d'un anticorps secondaire.

Les anticorps de Santa Cruz Biotechnology ont fait l'objet de plus de 360 000 citations de recherche. L'anticorps Anti-APEH (G-6) a 1 citations dans une variété de publications scientifiques.

Les anticorps primaires comme l'anticorps Anti-APEH (G-6) pour les protéines cibles de mammifères sont recommandés pour la détection d'une gamme d'espèces de mammifères, principalement des espèces de souris, de rats et d'êtres humains. De nombreux anticorps de mammifères sont également idéaux pour la recherche vétérinaire et réagissent aux protéines cibles ovines, porcines, caprines, félines, canines, bovines et équines. Les anticorps monoclonaux primaires de Santa Cruz Biotechnology conviennent aux applications de recherche en laboratoire et ne sont pas destinés à un usage diagnostique ou thérapeutique.

APEH Anticorps (G-6) Specifications

Nom de produit alternatif: APEH

Nom du clone du produit: G-6

Classification: Anticorps primaire

Clonalité: Anticorps monoclonal

Isotype de l'anticorps: IgM kappa light chain

Acides aminés: /%amino_acides%/

Cible de l'épitope: APEH

Espèce d'épitope: human

Réactivité du produit/Détection: APEH

Réactivité des espèces/Détection: mouse, rat, human

Réactivité supplémentaire chez les mammifères: N/A

Réactivité non mammalienne additionnelle: N/A

Applications: WB, IP, IF, ELISA

Informations sur le flaconnage: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citations de recherche: 1 citations dans diverses publications scientifiques.

Conjugués/Formes disponibles pour APEH Anticorps (G-6) : P: Blocking Peptide