Anticorps Aldehyde dehydrogenase 1-A1/ALDH1A1 (A-6): sc-398578

Les aldéhydes déshydrogénases (ALDH) interviennent dans l'oxydation dépendante du NADP+ des aldéhydes en acides lors de la détoxification de l'acétaldéhyde dérivé de l'alcool, dans le métabolisme des corticostéroïdes, des amines biogènes et des neurotransmetteurs, ainsi que dans la peroxydation des lipides. L'ALDH1A1, également désignée rétinal déshydrogénase 1 (RalDH1 ou RALDH1), aldéhyde déshydrogénase de la famille 1 membre A1, aldéhyde déshydrogénase cytosolique, ALDHII, ALDH-E1 ou ALDH E1, est une rétinal déshydrogénase qui participe à la biosynthèse de l'acide rétinoïque (AR). Il existe deux isoformes hépatiques majeures de l'ALDH1 qui peuvent se localiser dans l'espace cytosolique ou mitochondrial. Le gène ALDH1A2 (RALDH2, RALDH2-T) produit trois transcrits différents et catalyse également la synthèse de l'AR à partir du rétinaldéhyde. ALDH1A3 (ALDH6, RALDH3, ALDH1A6) est un gène de 37 kb qui consiste en 13 exons et produit un transcrit majeur d'environ 3,5 kb, plus abondant dans les glandes salivaires, l'estomac et les reins. ALDH3A1 (type estomac, ALDH3, ALDHIII) forme un homodimère cytoplasmique qui oxyde préférentiellement les substrats aldéhydes aromatiques. Les gènes ALDH sont régulés à la hausse dans le cadre de la réponse au stress oxydatif et semblent être abondants dans certaines tumeurs dont le métabolisme est accéléré par les agents chimiothérapeutiques.

L'anticorps Aldehyde dehydrogenase /2/ALDH1A1/2/3/ALDH2 préféré est l'Anticorps Aldehyde dehydrogenase /2/ALDH1A1/2/3/ALDH2 (H-8): sc-166362.