Anticorps AGXT (173J2B): sc-517624

L'anticorps AGXT (173J2B) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte AGXT dans des échantillons humains par western blotting (WB). AGXT, également connu sous le nom d'alanine-glyoxylate aminotransférase, est une protéine de 392 acides aminés qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés, en particulier dans le processus de transamination qui convertit l'alanine et le glyoxylate en pyruvate et en glutamate. Cette fonction enzymatique est vitale pour le maintien de l'équilibre métabolique et la prévention de l'accumulation de métabolites toxiques, ce qui peut conduire à des conditions telles que l'hyperoxalurie primaire de type 1 (HP1). AGXT est principalement localisé dans les peroxysomes des cellules hépatiques, où il facilite la dégradation des acides aminés et la détoxification des composés nocifs. La structure homodimérique d'AGXT, qui repose sur le phosphate de pyridoxal en tant que cofacteur, est essentielle pour l'activité enzymatique, car AGXT permet une liaison et une conversion correctes des substrats. L'importance d'AGXT va au-delà des fonctions métaboliques, car les mutations du gène AGXT peuvent entraîner de graves problèmes de santé, ce qui souligne l'importance d'AGXT à la fois dans la physiologie normale et dans les états pathologiques. L'anticorps anti-AGXT (173J2B) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient le rôle d'AGXT dans les troubles métaboliques et les cibles thérapeutiques potentielles.

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AGXT Références:

1. Mauvais ciblage de l'alanine-glyoxylate aminotransférase des peroxysomes vers les mitochondries dans la lithiase rénale héréditaire humaine.  |  Danpure, CJ., et al. 2003. Biochim Biophys Acta. 1647: 70-5. PMID: 12686111
2. Alanine-glyoxylate aminotransférase hépatique humaine: caractérisation des deux formes alléliques et de leurs variants pathogènes.  |  Cellini, B., et al. 2011. Biochim Biophys Acta. 1814: 1577-84. PMID: 21176891
3. L'alanine-glyoxylate aminotransférase-2 métabolise les méthylarginines endogènes, régule le NO et contrôle la pression artérielle.  |  Caplin, B., et al. 2012. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 32: 2892-900. PMID: 23023372
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5. Des composés naturels et non naturels corrigent les défauts de repliement de l'alanine-glyoxylate aminotransférase humaine conduisant à l'hyperoxalurie primaire de type I.  |  Oppici, E., et al. 2016. Curr Drug Targets. 17: 1482-91. PMID: 26931357
6. L'alanine-glyoxylate aminotransférase 1 (AGXT1) est un nouveau marqueur des carcinomes hépatocellulaires.  |  Zhao, CL., et al. 2018. Hum Pathol. 80: 76-81. PMID: 29883780
7. L'ARNm de l'Alanine Glyoxylate Aminotransférase améliore le métabolisme du glyoxylate dans un modèle murin d'hyperoxalurie primaire de type 1.  |  Kukreja, A., et al. 2019. Nucleic Acid Ther. 29: 104-113. PMID: 30676254
8. La dimérisation favorise le repliement correct de l'alanine-glyoxylate aminotransférase humaine, mais est inutile pour le ciblage peroxysomal.  |  Dindo, M., et al. 2021. J Pers Med. 11: PMID: 33917320
9. La surexpression de l'alanine-glyoxylate aminotransférase 2 protège contre le dysfonctionnement endothélial induit par la diméthylarginine asymétrique et le remodelage aortique.  |  Rodionov, RN., et al. 2022. Sci Rep. 12: 9381. PMID: 35672381
10. Ciblage peroxysomal et mitochondrial variable de l'alanine: glyoxylate aminotransférase dans l'évolution et la maladie des mammifères.  |  Danpure, CJ. 1997. Bioessays. 19: 317-26. PMID: 9136629

L'anticorps AGXT préféré est l'Anticorps AGXT (AT2T4): sc-517388.