Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor delta/CHRND (137): sc-65760

L'anticorps AChRδ (137) est un anticorps IgM monoclonal de rat qui détecte l'AChRδ chez la souris, le rat et le torpilleur par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et immunofluorescence (IF). L'AChRδ, également connu sous le nom de CMS2A, FCCMS, SCCMS ou CHRND, est une protéine membranaire multi-passages de 517 acides aminés qui joue un rôle crucial dans la transmission neuromusculaire et est associée à plusieurs syndromes myasthéniques congénitaux, y compris le syndrome du ptérygion multiple de type létal. L'AChRδ est principalement situé dans la membrane postsynaptique de la jonction neuromusculaire, où l'AChRδ fait partie du complexe des récepteurs nicotiniques de l'acétylcholine. Le bon fonctionnement de l'AChRδ est vital pour la contraction musculaire et la santé neuromusculaire en général, car l'AChRδ facilite le flux d'ions en réponse à la liaison de l'acétylcholine, déclenchant ainsi l'action musculaire. Les perturbations de la fonction de l'AChRδ peuvent entraîner des troubles neuromusculaires graves, ce qui souligne l'importance de l'AChRδ dans le maintien de l'intégrité et de la communication synaptiques. L'anticorps anti-AChRδ (137) est un outil essentiel pour les chercheurs qui étudient ces voies critiques et les mécanismes sous-jacents des maladies associées.

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Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor delta/CHRND (137) Références:

1. La protéine kinase A dépendante de l'AMP cyclique et le CREB sont impliqués dans l'expression spécifique des synapses du gène du récepteur de l'acétylcholine induite par la neureguline.  |  Kang, BH., et al. 2003. Biochem Biophys Res Commun. 304: 758-65. PMID: 12727221
2. Différences liées à l'âge dans la dystrophine: impact sur les protéines de transfert de force, l'intégrité membranaire et la stabilité de la jonction neuromusculaire.  |  Hughes, DC., et al. 2017. J Gerontol A Biol Sci Med Sci. 72: 640-648. PMID: 27382038
3. Déséquilibre protéique dans le développement de la fonte musculaire squelettique chez les souris porteuses de tumeurs.  |  Brown, JL., et al. 2018. J Cachexia Sarcopenia Muscle. 9: 987-1002. PMID: 30328290
4. Modification de l'expression des protéines de la jonction neuromusculaire par l'exercice et la doxorubicine.  |  Huertas, AM., et al. 2020. Med Sci Sports Exerc. 52: 1477-1484. PMID: 31985575
5. Analyse d'une cohorte neuromusculaire clinique et génétique sur 20 ans au Liban: Un effort international.  |  Megarbane, A., et al. 2022. J Neuromuscul Dis. 9: 193-210. PMID: 34602496
6. Implication du dysfonctionnement des cellules satellites musculaires dans les troubles neuromusculaires: Élargir le portefeuille des maladies des cellules satellites.  |  Ganassi, M. and Zammit, PS. 2022. Eur J Transl Myol. 32: PMID: 35302338
7. Caractéristiques cliniques et pathologiques des syndromes myasthéniques congénitaux causés par 35 gènes - Une revue complète.  |  Ohno, K., et al. 2023. Int J Mol Sci. 24: PMID: 36835142
8. Une déficience en glutamine-fructose-6-phosphate transaminase 1 (Gfpt1) dans le muscle squelettique entraîne une glycosylation réduite de la sous-unité delta du récepteur nicotinique de l'acétylcholine (AChRδ).  |  Holland, SH., et al. 2024. Biomolecules. 14: PMID: 39456185
9. Orientation transmembranaire d'une forme biosynthétique précoce de la sous-unité delta du récepteur de l'acétylcholine déterminée par dissection protéolytique en conjonction avec des anticorps monoclonaux.  |  Anderson, DJ., et al. 1983. J Neurosci. 3: 1773-84. PMID: 6193254
10. La protéine de reconnaissance du signal est nécessaire à l'intégration de la sous-unité delta du récepteur de l'acétylcholine, une glycoprotéine transmembranaire, dans la membrane du réticulum endoplasmique.  |  Anderson, DJ., et al. 1982. J Cell Biol. 93: 501-6. PMID: 7047541

L'anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor delta/CHRND préféré est l'Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor delta/CHRND (C-4): sc-390896.