Date published: 2025-9-8

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Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 (208): sc-65839

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Fiches techniques
  • L'anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 208 est un monoclonal IgG2a de rat fourni en 200 µg/ml
  • élevé contre l'AChR musculaire purifié d'origine human.
  • recommandé pour la détection de nicotinic AChRα1 d'origine human et Torpedo par WB et IF
  • Voir Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 (153): sc-65829 pour d'autres anticorps conjugués Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1, dont AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 et 790.
  • Nous testons actuellement encore nos anticorps secondaires pour trouver la meilleure protéine de liaison pour cet anticorps primaire Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 (208). Veuillez nous contacter si vous avez des questions concernant les réactifs de détection secondaire appropriés.

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    L'anticorps AChRα1 (208) est un anticorps monoclonal IgG2a de rat qui détecte l'AChRα1 chez l'homme et les espèces de Torpedo par western blotting (WB) et immunofluorescence (IF). L'AChRα1, également connu sous le nom de ACHRD, CHRNA, CMS2A, FCCMS, SCCMS ou CHRNA1, est une protéine membranaire multi-passages cruciale composée de 482 acides aminés, qui joue un rôle essentiel dans la transmission neuromusculaire. L'AChRα1 est principalement situé dans la membrane postsynaptique de la jonction neuromusculaire, où l'AChRα1 lie l'acétylcholine, facilitant l'afflux d'ions à travers son pore aqueux transmembranaire. Le bon fonctionnement de l'AChRα1 est essentiel pour la contraction musculaire et la fonction neuromusculaire globale, car l'AChRα1 permet une communication rapide entre les cellules nerveuses et les fibres musculaires. Notamment, l'AChRα1 existe sous la forme de deux isoformes épissées alternativement; l'isoforme 1 est exclusivement exprimée dans le muscle squelettique, tandis que l'isoforme 2 est largement répandue dans divers tissus, notamment le cerveau, le cœur, les reins, le foie, les poumons et le thymus. Ce large profil d'expression souligne l'importance de l'AChRα1 dans divers processus physiologiques au-delà de la contraction musculaire, y compris dans le système nerveux central. L'activité de l'AChRα1 est étroitement régulée, la fin de la signalisation de l'acétylcholine étant médiée par l'acétylcholinestérase, une enzyme qui hydrolyse rapidement l'acétylcholine, assurant ainsi un contrôle précis de la transmission synaptique. L'anticorps anti-AChRα1 (208) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient la dynamique de la signalisation neuromusculaire et les mécanismes complexes qui sous-tendent la transmission synaptique.

    Pour la Recherche Uniquement. Non destiné à un usage diagnostique ou thérapeutique.

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    Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 (208) Références:

    1. Les récepteurs neuronaux de l'alpha-bungarotoxine et le gène de la sous-unité alpha 5 du récepteur nicotinique sont exprimés dans les lignées cellulaires humaines neuronales et non neuronales.  |  Chini, B., et al. 1992. Proc Natl Acad Sci U S A. 89: 1572-6. PMID: 1542648
    2. La nicotine transmet des signaux par l'intermédiaire des récepteurs nicotiniques de l'acétylcholine de type musculaire et neuronal dans les cellules épithéliales bronchiques humaines et les fibroblastes des voies respiratoires.  |  Carlisle, DL., et al. 2004. Respir Res. 5: 27. PMID: 15588326
    3. Interactions entre l'alpha-conotoxine MI et l'interface alpha-delta du récepteur de Torpedo marmorata.  |  Cortez, L., et al. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 355: 275-9. PMID: 17292857
    4. Structure cristalline du domaine extracellulaire du récepteur nicotinique de l'acétylcholine alpha-1 lié à l'alpha-bungarotoxine à une résolution de 1,94 Å.  |  Dellisanti, CD., et al. 2007. Nat Neurosci. 10: 953-62. PMID: 17643119
    5. Caractéristiques pharmacologiques de l'inhibition des agents bloquants neuromusculaires non dépolarisants au niveau du récepteur nicotinique de l'acétylcholine du muscle adulte humain.  |  Jonsson Fagerlund, M., et al. 2009. Anesthesiology. 110: 1244-52. PMID: 19417616
    6. Élimination extracorporelle des immunoglobulines pour le traitement de la myasthénie grave.  |  Blaha, M., et al. 2010. J Biomed Biotechnol. 2010: 419520. PMID: 20300435
    7. Relations structure-activité des dérivés de l'acétylcholine avec les sous-unités alpha-1 et alpha-2 du récepteur nicotinique de l'acétylcholine de Lucilia cuprina dans les récepteurs hybrides de la sous-unité bêta-2 du poulet par rapport au récepteur nicotinique de l'acétylcholine alpha-4/bêta-2 du poulet.  |  Dederer, H., et al. 2013. Insect Mol Biol. 22: 183-98. PMID: 23331538
    8. Aperçu structurel des mécanismes moléculaires de la myasthénie grave et de leurs implications thérapeutiques.  |  Noridomi, K., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28440223
    9. La mutation R81T du récepteur nicotinique de l'acétylcholine d'Aphis gossypii est associée à une résistance aux insecticides néonicotinoïdes avec des effets différentiels pour les néonicotinoïdes cyano- et nitro-substitués.  |  Hirata, K., et al. 2017. Pestic Biochem Physiol. 143: 57-65. PMID: 29183611
    10. Les actions des insecticides néonicotinoïdes sur les sous-unités nicotiniques de l'acétylcholine Ldα1 et Ldα8 de Leptinotarsa decemlineata et les récepteurs assemblés.  |  Wang, ZM., et al. 2022. Insect Sci. 29: 1387-1400. PMID: 35038787

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    Anticorps Nicotinic Acetylcholine Receptor alpha 1/CHRNA1 (208)

    sc-65839
    200 µg/ml
    $316.00