Anticorps 20S Proteasome α7 (MCP72): sc-58417

L'anticorps anti-protéasome 20S α7 (MCP72) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte le protéasome 20S α7 dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par le biais d'applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-protéasome 20S α7 (MCP72) est disponible sous une forme non conjuguée, spécialement conçue pour les chercheurs qui étudient le rôle critique du protéasome dans la régulation des protéines cellulaires. Le protéasome 20S est un composant essentiel du système ubiquitine-protéasome, responsable de la dégradation des protéines mal repliées, endommagées ou inutiles, du maintien de l'homéostasie cellulaire et de la régulation de divers processus cellulaires, y compris le cycle cellulaire et l'apoptose. La structure du noyau du protéasome 20S consiste en un arrangement cylindrique de 28 sous-unités, formant une chambre creuse où se produit la protéolyse. Cette architecture unique permet l'entrée sélective des substrats tout en empêchant une dégradation incontrôlée, garantissant que seules les protéines marquées pour être détruites sont traitées. Les anneaux extérieurs du noyau sont composés de sous-unités α qui servent de portes, tandis que les anneaux intérieurs contiennent des sous-unités β qui possèdent une activité catalytique, mettant en évidence la conception complexe qui sous-tend la fonction du protéasome dans la protéostase cellulaire.

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Anticorps 20S Proteasome α7 (MCP72) Références:

1. Caractéristiques structurelles primaires des sous-unités du protéasome 20S du riz (Oryza sativa).  |  Sassa, H., et al. 2000. Gene. 250: 61-6. PMID: 10854779
2. Inhibition spécifique du site catalytique du protéasome 20S par le 4-hydroxynonenal.  |  Ferrington, DA. and Kapphahn, RJ. 2004. FEBS Lett. 578: 217-23. PMID: 15589823
3. Optimisation de la liaison du sous-site à la sous-unité bêta5 du protéasome 20S humain à l'aide de vinyl sulfones et de 2-keto-1,3,4-oxadiazoles: synthèses et propriétés cellulaires d'inhibiteurs puissants et sélectifs du protéasome.  |  Rydzewski, RM., et al. 2006. J Med Chem. 49: 2953-68. PMID: 16686537
4. Désassemblage de la structure auto-assemblée en double anneau du protéasome α7 homo-tétradécamère par α6.  |  Ishii, K., et al. 2015. Sci Rep. 5: 18167. PMID: 26657688
5. Le mécanisme de désassemblage en deux étapes de l'homo-tétradécamère α7 du protéasome par α6 révélé par microscopie à force atomique à grande vitesse.  |  Kozai, T., et al. 2017. Sci Rep. 7: 15373. PMID: 29133893
6. Les fluctuations structurelles de l'homo-tétradécamère α7 du protéasome humain impliquent le mécanisme d'assemblage de l'anneau α du protéasome.  |  Song, C., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 33926037
7. Structure ordonnée du protéasome 20S bovin cristallisé.  |  Morimoto, Y., et al. 1995. J Biochem. 117: 471-4. PMID: 7629009
8. Contraintes conformationnelles dans la dégradation des protéines par le protéasome 20S.  |  Wenzel, T. and Baumeister, W. 1995. Nat Struct Biol. 2: 199-204. PMID: 7773788
9. Structure et formation de la structure du protéasome 20S.  |  Schmidt, M., et al. 1997. Mol Biol Rep. 24: 103-12. PMID: 9228290
10. Sous-unités du protéasome humain provenant de gels bidimensionnels et identifiées par séquençage partiel.  |  Kristensen, P., et al. 1994. Biochem Biophys Res Commun. 205: 1785-9. PMID: 7811265
11. Analyse complète par spectrométrie de masse du complexe du protéasome 20S.  |  Huang, L. and Burlingame, AL. 2005. Methods Enzymol. 405: 187-236. PMID: 16413316
12. Rôle de la sous-unité beta1 dans la fonction et la stabilité du protéasome 20S chez l'archéon hyperthermophile Pyrococcus furiosus.  |  Madding, LS., et al. 2007. J Bacteriol. 189: 583-90. PMID: 17114253

L'anticorps 20S Proteasome α7/α8 préféré est l'Anticorps 20S Proteasome α7/α8 (B-4): sc-166761.