Inhibiteurs ZNF91

Les inhibiteurs courants du ZNF91 comprennent, entre autres, la staurosporine CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6, la rapamycine CAS 53123-88-9, Y-27632, base libre CAS 146986-50-7 et la roscovitine CAS 186692-46-6.

Les inhibiteurs chimiques de ZNF91 ont été identifiés sur la base de leur capacité à interférer avec la fonction de la protéine par le biais de diverses voies biochimiques. La staurosporine agit comme un puissant inhibiteur de kinase, qui peut inhiber les fonctions dépendantes de la phosphorylation de ZNF91, la phosphorylation étant une modification post-traductionnelle cruciale qui régule l'activité de la protéine. De même, le LY294002 inhibe la PI3K, ce qui entraîne une diminution des événements de phosphorylation nécessaires à l'activation de ZNF91. La rapamycine, un autre inhibiteur de kinases, cible spécifiquement mTOR, réduisant ainsi potentiellement la phosphorylation et l'activation subséquente des voies en aval dans lesquelles ZNF91 est impliqué. Plus loin dans l'inhibition des kinases, Y-27632 cible la kinase ROCK, réduisant ainsi la phosphorylation des cibles en aval qui peuvent réguler ZNF91, et Roscovitine et Alsterpaullone ciblent tous deux les CDK, ce qui pourrait influencer la progression du cycle cellulaire et l'état de la phosphorylation, et donc inhiber la fonction de ZNF91.

La deuxième série d'inhibiteurs, dont PD 98059 et U0126, cible MEK1/2, ce qui entraîne une réduction de l'activation des kinases qui phosphorylent ZNF91, ce qui inhibe la fonction de ZNF91. Le SB203580 inhibe spécifiquement la MAPK p38, ce qui peut diminuer la phosphorylation des protéines en aval qui régulent l'activité de ZNF91. SP600125 inhibe JNK, qui est impliqué dans les cascades de phosphorylation qui régulent l'activité de ZNF91, et son inhibition peut donc entraîner une diminution de la fonction de ZNF91. Par ailleurs, le MG-132 et le bortézomib inhibent le protéasome, ce qui peut entraîner une accumulation de formes ubiquitinées de ZNF91. L'ubiquitination est un signal de dégradation des protéines; son accumulation indique donc une inhibition de la fonction propre de ZNF91 dans la cellule, car il n'est pas traité correctement pour la dégradation ou la modulation de l'activité.