Inhibiteurs ZNF814

Les inhibiteurs courants du ZNF814 comprennent notamment le Palbociclib CAS 571190-30-2, le (-)-Nutlin-3 CAS 675576-98-4, la Trichostatine A CAS 58880-19-6, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et le LY 294002 CAS 154447-36-6.

Les inhibiteurs chimiques du ZNF814 peuvent interagir avec des voies cellulaires et moléculaires spécifiques et les perturber pour parvenir à une inhibition fonctionnelle. Le palbociclib, en inhibant CDK4/6, affecte l'état de phosphorylation de la protéine du rétinoblastome, qui peut être nécessaire à l'activité de ZNF814 si la fonction de ZNF814 dépend de la phosphorylation de Rb. Nutlin-3a, ciblant MDM2, augmente la stabilité de p53, un facteur de transcription qui peut régir le profil d'expression de diverses protéines à doigt de zinc, dont potentiellement ZNF814, en activant ou en réprimant leur transcription. La trichostatine A, en tant qu'inhibiteur de l'histone désacétylase, modifie l'état d'acétylation des histones, ce qui peut avoir un impact sur la structure de la chromatine et, par la suite, sur la liaison et la fonction de ZNF814 si l'expression de son gène cible est modulée par l'acétylation des histones. Les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132 et le bortézomib peuvent affecter le renouvellement de ZNF814 en empêchant sa dégradation, en supposant que ZNF814 est régulé par le système ubiquitine-protéasome.

Le LY294002, un inhibiteur de PI3K, perturbe la voie de signalisation AKT, ce qui peut indirectement influencer l'activité du ZNF814 s'il opère dans cette voie. La 5-azacytidine peut entraîner une hypométhylation de l'ADN, ce qui peut altérer l'efficacité de la liaison génomique du ZNF814 si sa liaison est sensible à la méthylation. Y-27632, en inhibant ROCK, peut affecter ZNF814 si sa fonction dépend de la dynamique du cytosquelette. Le SB431542 bloque la signalisation du récepteur TGF-β, ce qui pourrait modifier l'activité de ZNF814 s'il est connecté à la voie TGF-β/SMAD. L'inhibition de MEK1/2 par U0126 peut modifier la signalisation par la voie ERK/MAPK, affectant ainsi ZNF814 si sa fonction repose sur de tels signaux. La rapamycine supprime l'activité de la voie mTOR, ce qui peut réduire la synthèse des protéines et avoir un impact potentiel sur le ZNF814 s'il a besoin de l'activité de la voie mTOR pour son expression ou son interaction avec d'autres protéines. Enfin, la thalidomide perturbe la fonction du complexe E3 ubiquitine ligase, ce qui pourrait affecter la stabilité du ZNF814 ou ses interactions régulatrices s'il est soumis au contrôle des processus d'ubiquitination.