Inhibiteurs ZNF704

Les inhibiteurs courants du ZNF704 comprennent, entre autres, la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, la trichostatine A CAS 58880-19-6, l'actinomycine D CAS 50-76-0, l'α-Amanitine CAS 23109-05-9 et le triptolide CAS 38748-32-2.

Les inhibiteurs de ZNF704 représentent une classe de composés chimiques qui ciblent la protéine ZNF704, un membre de la famille des protéines à doigt de zinc. Les protéines à doigt de zinc sont connues pour leur capacité à se lier à l'ADN et à réguler l'expression des gènes. La protéine ZNF704 fonctionne spécifiquement comme un régulateur transcriptionnel, jouant un rôle dans des processus cellulaires tels que la réparation de l'ADN, la progression du cycle cellulaire et le silençage des gènes. Ces inhibiteurs sont conçus pour interférer avec l'interaction du ZNF704 avec d'autres machineries transcriptionnelles, modulant ainsi efficacement ses fonctions régulatrices. D'un point de vue structurel, les inhibiteurs de ZNF704 exploitent souvent le motif en doigt de zinc, qui consiste en une coordination des ions zinc par des résidus cystéine et histidine, une caractéristique clé qui facilite la capacité de la protéine à se lier à l'ADN. Les mécanismes moléculaires par lesquels les inhibiteurs de ZNF704 fonctionnent peuvent varier, mais la plupart sont conçus pour affecter la conformation structurelle de la protéine ou interférer avec son rôle dans le remodelage de la chromatine. Étant donné que ZNF704 est impliqué dans diverses voies de régulation cellulaire, les inhibiteurs ciblant cette protéine peuvent affecter de multiples cascades de signalisation en aval. La complexité structurelle des protéines à doigt de zinc telles que ZNF704 rend difficile la conception d'inhibiteurs hautement spécifiques, mais la modélisation computationnelle, le criblage à haut débit et les approches de conception de médicaments basées sur la structure sont couramment utilisés pour surmonter ces défis. Une caractérisation structurale plus poussée de ZNF704 et de ses partenaires d'interaction a fourni des informations cruciales sur la manière dont les inhibiteurs peuvent être optimisés pour améliorer l'affinité et la sélectivité de la liaison, améliorant ainsi notre compréhension des fonctions biochimiques de cette protéine à doigt de zinc.