Inhibiteurs ZNF133

Les inhibiteurs courants de ZNF133 comprennent notamment la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, la 5-Aza-2′-Désoxycytidine CAS 2353-33-5, le sel de diphosphate de chloroquine CAS 50-63-5, le sel d'hémisulfate de proflavine CAS 1811-28-5 et le dihydrochlorure de netropsine CAS 1438-30-8.

Les inhibiteurs de ZNF133, tels qu'ils sont présentés, englobent les composés qui se concentrent principalement sur la modification du paysage de l'ADN ou de sa conformation, affectant ainsi potentiellement l'efficacité de la liaison ou la fonctionnalité des protéines à doigt de zinc telles que ZNF133. Les inhibiteurs de l'ADN méthyltransférase, tels que la 5-Azacytidine et la Décitabine, modifient l'état épigénétique de l'ADN. En inhibant la méthylation de l'ADN, ces composés modifient la structure de la chromatine et potentiellement les affinités de liaison des protéines à doigt de zinc.

En outre, certains composés modifient directement la conformation de l'ADN. Les agents d'intercalation comme la chloroquine et la proflavine s'insèrent entre les bases de l'ADN, induisant un changement de conformation qui peut affecter la dynamique de l'interaction ADN-protéine. De même, les liants du sillon mineur de l'ADN comme la Distamycine A et la Netropsine ciblent spécifiquement le sillon mineur, empêchant ou altérant potentiellement la capacité de ZNF133 à interagir avec l'ADN. Dans le paysage plus large des interactions avec l'ADN, d'autres inhibiteurs affectent les processus de transcription ou de réparation de l'ADN. L'échinomycine se lie à l'ADN et bloque la transcription, tandis que les inhibiteurs de PARP, dont le 3-méthoxybenzamide et l'olaparib, interfèrent avec les mécanismes de réparation de l'ADN. Ce faisant, ces composés peuvent moduler le profil d'interaction avec l'ADN pour des protéines telles que ZNF133, soit en modifiant les sites de liaison disponibles, soit en affectant les réponses cellulaires associées.