Les activateurs chimiques de ZFY1 font partie intégrante de son rôle dans la régulation des gènes, principalement par leur influence sur les domaines à doigt de zinc qui définissent ses capacités de liaison à l'ADN. Le sulfate de zinc joue un rôle primordial dans ce processus, en fournissant les ions zinc nécessaires au maintien de la structure des motifs en doigt de zinc de ZFY1. Ce maintien structurel est essentiel pour que la protéine reconnaisse et se lie efficacement à ses séquences d'ADN cibles, une étape critique du processus d'activation. Lorsque ZFY1 se lie à l'ADN, le chlorure de magnésium joue un rôle de soutien en apportant des ions magnésium qui stabilisent la structure de la protéine, renforçant ainsi son interaction avec l'ADN et facilitant l'activation. Le sulfate de manganèse(II) favorise cette activation en apportant des ions manganèse, qui sont des cofacteurs essentiels pour les enzymes responsables des modifications post-traductionnelles de ZFY1 - modifications qui sont souvent des conditions préalables à l'activité fonctionnelle de la protéine.
Les contributions du sulfate de cuivre(II) et du sulfate de nickel(II) ne peuvent pas être surestimées, car ils fournissent des ions cuivre et nickel, respectivement, qui peuvent induire des changements de conformation ou fournir une stabilité structurelle supplémentaire aux domaines à doigt de zinc de ZFY1. Cette stabilisation est susceptible d'améliorer l'affinité de la protéine pour l'ADN, favorisant ainsi son activation. Le chlorure de cobalt(II) et le chlorure de cadmium offrent des ions cobalt et cadmium, qui ont le potentiel de se substituer au zinc dans les motifs à doigt de zinc, ce qui peut conduire à un état modifié et actif de ZFY1. L'acide ascorbique garantit que les domaines à doigt de zinc restent dans un état réduit, ce qui est essentiel pour la liaison correcte à l'ADN et l'activation ultérieure de la protéine. Le chlorure de chrome(III) et le sulfate de fer(II) apportent des ions chrome et fer, qui peuvent influencer la structure globale de ZFY1, en favorisant une conformation propice à l'activation. Le sélénite de sodium et le sulfate de vanadium(III) apportent respectivement des ions sélénium et vanadium. Ces ions sont essentiels à l'activation de ZFY1 par l'action d'enzymes dépendantes du sélénium et la modulation des états de phosphorylation, qui sont des modifications post-traductionnelles clés associées à l'activation de facteurs de transcription tels que ZFY1. Grâce aux actions synergiques de ces activateurs chimiques, ZFY1 peut atteindre un état de préparation lui permettant d'exercer ses fonctions régulatrices dans l'environnement cellulaire.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
Active l'adénylate cyclase, augmentant les niveaux d'AMPc, ce qui peut renforcer l'activité de liaison à l'ADN de ZFP92 par des processus de phosphorylation. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
Active la protéine kinase C qui peut moduler l'état de phosphorylation de ZFP92, affectant ainsi sa fonction. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
Augmente la concentration de calcium intracellulaire, ce qui pourrait activer les protéines kinases dépendantes du calcium qui phosphorylent ZFP92. | ||||||
Isoproterenol Hydrochloride | 51-30-9 | sc-202188 sc-202188A | 100 mg 500 mg | $27.00 $37.00 | 5 | |
Agoniste bêta-adrénergique qui augmente les niveaux d'AMPc, influençant potentiellement l'activité de ZFP92 par des voies de phosphorylation. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Inhibe la GSK-3, ce qui entraîne une modulation de la voie Wnt, susceptible de réguler à la hausse l'activité de ZFP92 par le biais d'effets en aval sur l'expression génique. | ||||||
Dibutyryl-cAMP | 16980-89-5 | sc-201567 sc-201567A sc-201567B sc-201567C | 20 mg 100 mg 500 mg 10 g | $45.00 $130.00 $480.00 $4450.00 | 74 | |
Analogue de l'AMPc qui peut activer la PKA, entraînant indirectement l'activation de ZFP92 par phosphorylation. | ||||||
A23187 | 52665-69-7 | sc-3591 sc-3591B sc-3591A sc-3591C | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $54.00 $128.00 $199.00 $311.00 | 23 | |
Augmente les niveaux de calcium intracellulaire, conduisant potentiellement à la phosphorylation et à l'activation de ZFP92 par des kinases dépendantes du calcium. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
Inhibe les protéines phosphatases, ce qui entraîne une augmentation de la phosphorylation des protéines, y compris potentiellement ZFP92. | ||||||
8-Bromo-cAMP | 76939-46-3 | sc-201564 sc-201564A | 10 mg 50 mg | $97.00 $224.00 | 30 | |
Un analogue de l'AMPc qui peut se diffuser dans les cellules et activer la PKA, ce qui peut entraîner une augmentation de l'activité de ZFP92 par phosphorylation. | ||||||
Retinoic Acid, all trans | 302-79-4 | sc-200898 sc-200898A sc-200898B sc-200898C | 500 mg 5 g 10 g 100 g | $65.00 $319.00 $575.00 $998.00 | 28 | |
Modifie l'expression des gènes et pourrait indirectement influencer l'activité de ZFP92 en modifiant les processus de régulation transcriptionnelle. | ||||||