Les activateurs chimiques de ZFP120 comprennent une variété de composés qui améliorent la fonction de la protéine par différentes voies biochimiques. La pyrithione de zinc peut se lier directement à ZFP120, augmentant ainsi sa capacité à interagir avec l'ADN et donc son activité transcriptionnelle. De même, la forskoline augmente les niveaux d'AMPc dans la cellule, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA peut phosphoryler ZFP120, ce qui entraîne directement une augmentation de l'activité transcriptionnelle de la protéine. L'ionomycine agit en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui active les kinases dépendantes du calcium qui sont capables de phosphoryler ZFP120, augmentant ainsi son activité transcriptionnelle. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler ZFP120 et renforcer son activité dans la cellule.
Le chlorure de lithium est un autre activateur qui soutient indirectement la fonction de ZFP120 en inhibant GSK-3, une kinase qui, lorsqu'elle est inhibée, peut empêcher la dégradation de ZFP120 en fonction de la phosphorylation, ce qui stabilise et active la protéine. Le butyrate de sodium, en inhibant les histones désacétylases, modifie la structure de la chromatine autour des séquences d'ADN cibles de ZFP120, ce qui peut renforcer la capacité de ZFP120 à activer la transcription. La curcumine, en modifiant l'activité de la voie NF-κB, peut créer un environnement cellulaire favorable à l'activation de ZFP120. La trichostatine A (TSA), comme le butyrate de sodium, est un autre inhibiteur d'histone désacétylase qui peut conduire à un état de chromatine détendue, facilitant l'accès de ZFP120 à l'ADN et son activation ultérieure.
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