ZFP110 Activateurs

Les activateurs courants de la ZFP110 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, l'anisomycine CAS 22862-76-6 et le peroxyde d'hydrogène CAS 7722-84-1.

Les activateurs chimiques de ZFP110 peuvent s'engager dans diverses voies de signalisation cellulaire pour faciliter l'activation de cette protéine. La forskoline est connue pour élever les niveaux d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule, ce qui entraîne l'activation de la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut alors cibler des substrats spécifiques pour la phosphorylation, y compris ZFP110, augmentant ainsi son activité. Comme la forskoline, le 8-Bromo-cAMP, un analogue de l'AMPc, active aussi directement la PKA qui, à son tour, peut phosphoryler et augmenter l'activité de ZFP110. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), une autre kinase capable de phosphoryler la ZFP110, ce qui entraîne son activation. Le facteur de croissance épidermique (EGF) se lie à son récepteur pour initier la voie MAPK/ERK, qui peut conduire à l'activation de kinases en aval capables de phosphoryler et d'activer ZFP110.

En outre, l'ionomycine agit en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, ce qui active les protéines kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK). Ces kinases ont la capacité de phosphoryler une pléthore de protéines, dont ZFP110. L'afflux de calcium peut également être influencé par l'ouabaïne, qui augmente indirectement les niveaux de calcium intracellulaire en inhibant la Na⁺/K⁺-ATPase, ce qui entraîne l'activation de kinases telles que la PKC et la CaMK qui peuvent phosphoryler ZFP110. L'anisomycine stimule l'activation des protéines kinases activées par le stress, comme JNK, qui ont alors la capacité de phosphoryler et d'activer ZFP110. Le peroxyde d'hydrogène sert de modulateur pour diverses kinases et phosphatases, et son rôle dans les voies de signalisation oxydatives peut conduire à la phosphorylation et à l'activation subséquente de ZFP110. L'histamine, par l'intermédiaire de ses récepteurs, peut activer la phospholipase C, ce qui aboutit à l'activation de la PKC, qui peut alors phosphoryler et activer ZFP110. L'isoprotérénol stimule les récepteurs bêta-adrénergiques pour augmenter l'AMPc, activant ainsi la PKA, ce qui peut conduire à l'activation de ZFP110. Enfin, les inhibiteurs des protéines phosphatases, comme la caliculine A et l'acide okadaïque, empêchent la déphosphorylation, maintenant ainsi les protéines telles que ZFP110 dans leur état phosphorylé et actif.