Inhibiteurs ZADH2

Ce produit chimique inhibe l'alcool déshydrogénase, une enzyme qui partage des similitudes fonctionnelles avec ZADH2 en termes d'activité oxydoréductase. En inhibant l'alcool déshydrogénase, le 4-méthylpyrazole peut réduire la disponibilité des cofacteurs nécessaires à la fonction de ZADH2, inhibant ainsi ZADH2.

Le disulfirame inhibe l'acétaldéhyde déshydrogénase et peut également inhiber d'autres aldéhyde déshydrogénases en se liant aux ions zinc catalytiques et structurels. ZADH2 étant une enzyme contenant du zinc, le disulfirame peut inhiber son activité en interférant avec ses sites de liaison au zinc.

L'épalrestat agit de la même façon que le tolrestat en inhibant l'aldose réductase. Cette inhibition peut diminuer les niveaux intracellulaires de NADPH. Comme ZADH2 a besoin de NADPH pour son activité de réductase, la réduction des niveaux de NADPH due à l'Epalrestat peut entraîner l'inhibition fonctionnelle de ZADH2.

Le daclatasvir inhibe la protéine NS5A du virus de l'hépatite C, qui est impliquée dans la réplication virale. Cette protéine interagit avec les protéines de la cellule hôte qui font partie des processus d'oxydoréduction. En inhibant les protéines impliquées dans ces processus, le daclatasvir pourrait indirectement inhiber l'activité redox de ZADH2.

Le sorafénib est un inhibiteur de kinases qui cible notamment les kinases RAF. En inhibant les kinases RAF, le sorafénib peut influencer les voies de signalisation cellulaires impliquées dans le métabolisme et l'équilibre redox. Cela peut conduire à une inhibition fonctionnelle de ZADH2, qui participe aux réactions d'oxydoréduction cellulaires.

Le tipranavir est un inhibiteur de protéase utilisé pour inhiber la protéase du VIH-1. Les inhibiteurs de protéase peuvent affecter le réseau de protéostase à l'intérieur des cellules, ce qui peut entraîner une modification de l'état d'oxydoréduction. Cette altération peut inhiber la fonction d'enzymes sensibles à l'oxydoréduction comme ZADH2.

L'oméprazole inhibe la H+/K+ ATPase dans les cellules pariétales gastriques. Il a également été démontré qu'il inhibe certaines enzymes du cytochrome P450. Comme ZADH2 joue un rôle dans les réactions d'oxydoréduction, l'inhibition des enzymes du cytochrome P450 pourrait entraîner une modification des états d'oxydoréduction dans les cellules, ce qui pourrait inhiber l'activité de ZADH2.

Le méthimazole inhibe la peroxydase thyroïdienne, ce qui pourrait entraîner une réduction des niveaux de peroxyde d'hydrogène dans les cellules thyroïdiennes. La baisse des niveaux de peroxyde d'hydrogène peut influencer les états redox cellulaires globaux. Comme ZADH2 est sensible à l'état d'oxydoréduction, le méthimazole pourrait entraîner une inhibition fonctionnelle de ZADH2.

L'acarbose inhibe les alpha-glucosidases, des enzymes impliquées dans la digestion des glucides. En modifiant le métabolisme des glucides, l'acarbose pourrait influencer le rapport NADPH/NADP+ dans les cellules. Comme ZADH2 dépend du NADPH pour son activité réductrice, une modification de ce rapport pourrait entraîner une inhibition fonctionnelle de ZADH2.

L'allopurinol est un inhibiteur de la xanthine oxydase, une enzyme impliquée dans le métabolisme des purines. L'inhibition de la xanthine oxydase peut conduire à des altérations de l'état redox cellulaire, ce qui pourrait inhiber la fonction d'autres enzymes redox-actives telles que ZADH2.