Les inhibiteurs de ZADH1 englobent une série de produits chimiques qui ciblent principalement les enzymes liées au métabolisme de l'alcool ou des aldéhydes. Étant donné que ZADH1 fait partie des protéines contenant le domaine de l'alcool déshydrogénase, des produits chimiques tels que le 4-méthylpyrazole, le fomépizole et le disulfirame peuvent influencer son activité enzymatique en raison de leurs effets inhibiteurs établis sur des enzymes apparentées. Ces composés, en ciblant largement cette classe d'enzymes, offrent des possibilités de moduler la fonction de ZADH1.
Des composés comme le cyanamide, le chlorpropamide et la daidzine, connus pour cibler principalement l'aldéhyde déshydrogénase, constituent un autre groupe de molécules susceptibles d'affecter indirectement la fonctionnalité de ZADH1. En outre, les modulateurs enzymatiques tels que la Propargylamine et l'Hydroxylamine, avec leurs capacités générales d'inhibition enzymatique, présentent des interactions avec ZADH1. Notamment, certains composés, tels que la D-pénicillamine et la pyrithione, peuvent interférer avec la liaison au zinc, et étant donné le domaine de liaison au zinc de ZADH1, ces agents constituent une approche unique pour influencer la fonctionnalité de la protéine.
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