Le WDR89, qui fait partie du réseau complexe de la signalisation cellulaire, peut être activé par une variété de mécanismes impliquant des composés chimiques spécifiques. Les composés qui augmentent les niveaux d'AMPc intracellulaire peuvent renforcer l'activité des protéines kinases telles que la PKA, qui est connue pour sa capacité à phosphoryler un large éventail de substrats. Cette phosphorylation pourrait s'étendre au WDR89, ce qui entraînerait son activation. De même, l'utilisation d'esters de phorbol spécifiques qui activent la PKC ou de substances qui augmentent les niveaux de calcium intracellulaire pourrait activer indirectement le WDR89 en déclenchant une cascade d'événements impliquant la calmoduline et les protéines kinases dépendantes du calcium et de la calmoduline. Ces kinases sont capables de cibler les protéines à phosphoryler, ce qui peut inclure le WDR89, augmentant ainsi son activité fonctionnelle dans la cellule.
En outre, les molécules de signalisation qui déclenchent des voies médiées par les récepteurs, telles que celles initiées par la liaison de l'insuline ou d'autres facteurs de croissance, peuvent conduire à l'activation de kinases en aval comme Akt. L'activation de ces kinases pourrait entraîner la phosphorylation du WDR89, ce qui renforcerait son activité. En outre, les ionophores qui augmentent les niveaux de calcium intracellulaire ou les inhibiteurs de protéines phosphatases peuvent entraîner une augmentation nette de l'état de phosphorylation des protéines cellulaires. Cette augmentation générale de la phosphorylation pourrait affecter le WDR89, entraînant une augmentation de son activité. Les inhibiteurs des protéines phosphatases font spécifiquement pencher la balance vers un état plus phosphorylé et plus actif au sein de la cellule, ce qui pourrait inclure le WDR89.
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