USP9Y (Ubiquitin-specific peptidase 9, Y-linked) fait partie de la famille des protéases spécifiques de l'ubiquitine, jouant un rôle dans le processus de désubiquitination, qui est essentiel au maintien de la stabilité et de la fonction des protéines. Étant donné l'absence d'activateurs chimiques directs, l'attention se porte sur les composés qui influencent le système ubiquitine-protéasome et les processus cellulaires connexes, modulant potentiellement l'activité de USP9Y de manière indirecte.
Les inhibiteurs du protéasome comme le MG132, le bortézomib et l'époxomicine peuvent affecter l'environnement cellulaire de la dégradation des protéines, ce qui pourrait avoir un impact sur le rôle de l'USP9Y dans ce processus. Les inhibiteurs DUB à large spectre (par exemple, PR-619) et les inhibiteurs spécifiques comme LDN-57444 (inhibiteur UCH-L1) permettent de mieux comprendre la régulation des processus de désubiquitination pertinents pour USP9Y. Les composés affectant le processus d'ubiquitination lui-même, tels que PYR-41 (un inhibiteur E1), et les agents modulant les voies de dégradation des protéines, y compris la thalidomide et ses analogues (Lenalidomide, Pomalidomide), offrent d'autres voies pour influencer l'activité de l'USP9Y. Les inhibiteurs de tyrosine kinase comme le Nilotinib et le Dasatinib peuvent avoir un impact indirect sur USP9Y par le biais de modifications des voies de signalisation cellulaire. En outre, la rapamycine, en tant qu'inhibiteur de mTOR, représente une autre voie de modulation indirecte, étant donné le rôle central de mTOR dans le métabolisme et la croissance cellulaires.
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