Les activateurs UFSP1 appartiennent à une classe chimique conçue pour interagir avec l'enzyme ubiquitine carboxyl-terminal hydrolase L5 (UCHL5), également connue sous le nom de peptidase spécifique à l'ubiquitine 1 (UFSP1). L'UCHL5 est une protéase qui joue un rôle dans la régulation du système ubiquitine-protéasome (UPS), une voie essentielle de dégradation des protéines dans les cellules. Ce système est chargé de maintenir l'homéostasie cellulaire en dégradant les protéines mal repliées, endommagées ou inutiles, un processus essentiel pour de nombreuses fonctions cellulaires. Les activateurs de l'UFSP1 influencent ce système en modulant l'activité de l'UCHL5, qui, en tant qu'enzyme de désubiquitination, clive l'ubiquitine des substrats protéiques conjugués à l'ubiquitine. Le mécanisme d'action précis des activateurs de l'UFSP1 consiste à se lier au site actif de l'UCHL5 ou à modifier sa conformation, ce qui peut à son tour moduler la spécificité et l'activité de l'enzyme.
Le développement et l'étude des activateurs de l'UFSP1 s'inscrivent dans la recherche de la compréhension des voies biologiques fondamentales qui régissent la dégradation et le renouvellement des protéines. En interagissant avec UCHL5, ces molécules peuvent affecter la dynamique du recyclage de l'ubiquitine et de la libération des substrats, qui est un aspect crucial de l'UPS. La structure chimique des activateurs de l'UFSP1 est généralement caractérisée par des éléments qui permettent l'interaction avec le site actif de l'UCHL5, y compris des groupements qui peuvent former des liaisons hydrogène ou des interactions hydrophobes avec l'enzyme. L'activité de ces composés peut permettre de mieux comprendre la régulation de l'UPS et le rôle de la désubiquitination dans les processus cellulaires. La recherche sur les activateurs de l'UFSP1 vise à disséquer les mécanismes de régulation complexes en jeu dans l'UPS, en mettant l'accent sur la biochimie et la biologie structurale du traitement de l'ubiquitine.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
La forskoline stimule directement l'adénylyl cyclase, ce qui augmente les niveaux intracellulaires d'AMPc. L'AMPc élevé active la PKA, qui peut phosphoryler des protéines cibles impliquées dans la voie de signalisation de l'ubiquitine, renforçant potentiellement l'activité de l'UFSP1, qui est impliquée dans le traitement des précurseurs de l'ubiquitine. | ||||||
Spermidine | 124-20-9 | sc-215900 sc-215900B sc-215900A | 1 g 25 g 5 g | $56.00 $595.00 $173.00 | ||
La spermidine est connue pour induire l'autophagie en inhibant l'acétyltransférase EP300, ce qui entraîne une augmentation du flux autophagique. Comme l'autophagie nécessite des processus d'ubiquitination dans lesquels l'UFSP1 est impliquée, la spermidine peut indirectement renforcer le rôle de l'UFSP1 dans le marquage des protéines pour la dégradation. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG132 est un aldéhyde peptidique qui inhibe l'activité du protéasome. L'inhibition du protéasome peut entraîner une demande accrue de recyclage de l'ubiquitine, un processus auquel l'UFSP1 est connu pour participer. Cela peut indirectement conduire à une augmentation de l'activité de l'UFSP1. | ||||||
SMER28 | 307538-42-7 | sc-222320 | 10 mg | $173.00 | ||
SMER28 est un activateur de l'autophagie qui favorise la dégradation des composants cellulaires via le lysosome. Comme UFSP1 serait impliqué dans le processus d'ubiquitination qui marque les protéines pour la dégradation autophagique, SMER28 pourrait indirectement renforcer l'activité d'UFSP1. | ||||||
Rapamycin | 53123-88-9 | sc-3504 sc-3504A sc-3504B | 1 mg 5 mg 25 mg | $62.00 $155.00 $320.00 | 233 | |
La rapamycine inhibe mTOR, un régulateur central de la croissance cellulaire et de l'autophagie. L'inhibition de mTOR active l'autophagie, ce qui peut augmenter le renouvellement des protéines ubiquitinées et donc potentiellement renforcer l'activité de l'UFSP1 dans le recyclage de l'ubiquitine. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $68.00 | 2 | |
La chloroquine inhibe l'acidification des lysosomes, ce qui a un impact sur la dégradation autophagique. Cela pourrait conduire à des mécanismes compensatoires impliquant une ubiquitination accrue, augmentant potentiellement l'activité de l'UFSP1 lorsque la cellule tente de gérer le renouvellement des protéines. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | $96.00 $250.00 $750.00 $1428.00 | 280 | |
La bafilomycine A1 est un inhibiteur de la H+-ATPase vacuolaire qui empêche l'acidification des lysosomes, affectant ainsi l'autophagie. Cela peut conduire à une augmentation du processus d'ubiquitination, renforçant potentiellement l'activité de l'UFSP1 en réponse à l'altération des voies de dégradation. | ||||||
Lithium | 7439-93-2 | sc-252954 | 50 g | $214.00 | ||
Le chlorure de lithium inhibe la GSK-3β, ce qui peut entraîner des altérations dans les voies de signalisation dépendantes de l'ubiquitine. Il pourrait en résulter un besoin accru de traitement de l'ubiquitine médié par l'UFSP1. | ||||||
Salubrinal | 405060-95-9 | sc-202332 sc-202332A | 1 mg 5 mg | $33.00 $102.00 | 87 | |
Le salubrinal est un inhibiteur de la déphosphorylation de l'eIF2α, qui entraîne une accumulation de protéines mal repliées. Cela pourrait déclencher des réponses cellulaires protectrices telles que l'augmentation de l'ubiquitination, ce qui pourrait accroître l'activité de l'UFSP1. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
La thapsigargin est un inhibiteur de la pompe SERCA qui perturbe l'homéostasie du calcium, affectant de multiples voies cellulaires, y compris le système ubiquitine-protéasome. Cela peut conduire à une augmentation compensatoire de l'activité de l'UFSP1 pour gérer le renouvellement altéré des protéines. |