Ubr1 Activateurs

Les activateurs Ubr1 courants comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la lactacystine CAS 133343-34-7, l'époxomicine CAS 134381-21-8, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et l'E-64 CAS 66701-25-5.

Les activateurs de l'UBR1, principalement par des mécanismes indirects, modulent l'activité de l'UBR1, une ubiquitine ligase E3 impliquée dans la voie de dégradation des protéines de type N-end rule. Les inhibiteurs du protéasome comme le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO], la Lactacystine, l'Epoxomicine et le Bortezomib jouent un rôle important dans cette modulation. En inhibant la dégradation protéasomique, ces composés entraînent l'accumulation de protéines dans la cellule. Cette augmentation du pool de protéines, en particulier celles qui sont marquées pour la dégradation, augmente potentiellement les substrats disponibles pour l'ubiquitination médiée par l'UBR1. Par conséquent, l'activité de l'UBR1 est indirectement stimulée, car elle cible ces protéines accumulées pour la dégradation, maintenant ainsi le contrôle de la qualité des protéines dans la cellule.

Outre les inhibiteurs du protéasome, les inhibiteurs d'autres voies protéolytiques comme la leupeptine, l'hémisulfate, l'E-64, l'ALLN (peptide), la pepstatine A et la chloroquine contribuent également à la modulation de l'activité de l'UBR1. Ces composés, en inhibant les protéases lysosomales, les calpaïnes et d'autres protéases, modifient le paysage de la dégradation des protéines cellulaires. Cette modification entraîne une disponibilité accrue de substrats pour l'UBR1, ce qui renforce indirectement son activité d'ubiquitine ligase. Collectivement, ces activateurs indirects et ces conditions soulignent le rôle intégral de l'UBR1 dans le maintien de l'homéostasie des protéines dans divers états cellulaires, mettant en évidence son importance dans le système ubiquitine-protéasome.