Inhibiteurs TXNDC10

Les inhibiteurs courants du TXNDC10 comprennent, entre autres, la Bacitracine CAS 1405-87-4, l'Acide Aurintricarboxylique CAS 4431-00-9, l'Ebselen CAS 60940-34-3, le PX 12 CAS 141400-58-0 et la 2-Acétylphénothiazine CAS 6631-94-3.

Les inhibiteurs chimiques de la TXNDC10 agissent par divers mécanismes pour perturber son rôle dans le processus de repliement oxydatif des protéines dans le réticulum endoplasmique (RE). La bacitracine, en inhibant la protéine disulfure isomérase (PDI), empêche la formation de liaisons disulfure appropriées, cruciales pour le repliement des protéines, affectant ainsi la fonction du TXNDC10, qui travaille en conjonction avec la PDI. L'acide aurintricarboxylique, par son inhibition des nucléases, peut modifier l'état d'oxydoréduction dans le RE, ce qui a des conséquences sur la fonction de repliement des protéines de TXNDC10. L'Ebselen, par son action imitant la glutathion peroxydase et par son inhibition irréversible de la thiorédoxine réductase, perturbe le système de la thiorédoxine, qui est étroitement lié à la régulation redox dont a besoin le TXNDC10. L'inhibition irréversible de la thiorédoxine-1 par le PX-12 entraîne également une perturbation de l'environnement redox intracellulaire, qui peut affecter l'activité du TXNDC10.

En outre, l'inhibition de la NADPH oxydase (NOX) par le ML171, l'enzyme responsable de la production d'espèces réactives de l'oxygène nécessaires au repliement oxydatif, peut interférer avec le fonctionnement du TXNDC10. L'auranofine, un autre inhibiteur de la thiorédoxine réductase, peut modifier l'environnement redox et affecter indirectement l'activité du TXNDC10. Le salubrinal cible la phosphatase eIF2α, ce qui entraîne une accumulation de la phosphorylation eIF2α, qui fait partie de la réponse aux protéines non repliées; cela peut entraver la réponse de TXNDC10 aux protéines mal repliées. L'inhibition par la tunicamycine de la glycosylation liée à l'azote, qui est vitale pour les protéines dans le RE, peut induire un stress du RE et inhiber indirectement le TXNDC10. La Brefeldine A, en perturbant le transport du RE vers le Golgi, peut dépasser la capacité de repliement des protéines de TXNDC10. L'acide déhydroascorbique, en réduisant les niveaux de glutathion, perturbe l'équilibre redox cellulaire, affectant le TXNDC10. La thapsigargin, en épuisant les réserves de calcium du RE nécessaires à la fonction de chaperon, peut inhiber le TXNDC10. Enfin, l'inhibition par le disulfirame des enzymes dépendant des thiols peut avoir un impact sur la fonction du TXNDC10 dans la formation des liaisons disulfures dans les protéines. Chaque produit chimique, par son mécanisme distinct, peut influencer la fonction normale de TXNDC10 dans la cellule.